Inhibiteurs HSC 70

Les inhibiteurs courants du HSC 70 comprennent notamment le VER 155008, la Pifithrine-μ CAS 64984-31-2, l'Inhibiteur de la protéine de choc thermique I CAS 218924-25-5, le Gallate de (-)-Epigallocatéchine CAS 989-51-5 et le Bisphénol A.

Les inhibiteurs de HSC 70 appartiennent à une classe de composés qui ciblent un chaperon moléculaire spécifique connu sous le nom de Heat Shock Cognate 70 (HSC 70). HSC 70 est un membre éminent de la famille des protéines de choc thermique, qui joue un rôle essentiel dans l'homéostasie des protéines cellulaires et le repliement correct des polypeptides nouvellement synthétisés. Ces inhibiteurs sont conçus pour moduler l'activité de la HSC 70 et interférer avec ses fonctions essentielles. Le chaperon moléculaire HSC 70 est principalement localisé dans le cytoplasme des cellules et intervient dans divers processus cellulaires, tels que le repliement, l'assemblage et le transport des protéines. Son rôle est particulièrement crucial dans les conditions de stress, notamment les chocs thermiques et autres stress environnementaux, où elle aide à prévenir l'agrégation des protéines mal repliées. HSC 70 fonctionne en conjonction avec des cochaperones et d'autres protéines de choc thermique, formant collectivement un réseau complexe qui maintient la protéostase cellulaire.

Les inhibiteurs de HSC 70 exercent leurs effets en se liant à des sites spécifiques de la protéine chaperon, perturbant ainsi son fonctionnement normal. En interférant avec les interactions de HSC 70 avec les protéines clientes, ces inhibiteurs peuvent moduler les réponses cellulaires au stress et influencer les voies de repliement des protéines. Certains inhibiteurs agissent en se liant de manière compétitive au domaine de liaison de l'ATP de HSC 70, qui est crucial pour son activité de chaperon. Cette liaison empêche HSC 70 de s'engager efficacement avec les protéines clientes, ce qui entraîne une altération de la dynamique de repliement des protéines dans la cellule. La recherche sur les inhibiteurs d'HSC 70 a fourni des informations précieuses sur les mécanismes fondamentaux du repliement des protéines et du contrôle de la qualité dans les cellules. Comprendre comment ces inhibiteurs interagissent avec HSC 70 a des implications pour traiter les maladies liées au mauvais repliement des protéines cellulaires et pour améliorer notre connaissance des réponses au stress cellulaire.