Inhibiteurs Hemoglobin θ
Les inhibiteurs courants de l'hémoglobine θ comprennent, entre autres, l'hydroxyurée CAS 127-07-1, l'oxyde d'arsenic(III) CAS 1327-53-3, le chlorate de sodium CAS 7775-09-9, le benzène CAS 71-43-2 et l'acétate de plomb(II) CAS 301-04-2.
Les inhibiteurs chimiques de l'hémoglobine θ peuvent perturber sa fonction par le biais de diverses interactions biochimiques. L'hydroxyurée cible la voie de synthèse de l'ADN, réduisant la disponibilité des désoxyribonucléotides triphosphates nécessaires à la formation de l'hémoglobine θ, tandis que le cyanate modifie chimiquement l'hémoglobine en réagissant avec ses groupes terminaux aminés, ce qui donne une hémoglobine carbamylée dont la capacité de transport de l'oxygène est diminuée. L'acide malonique agit comme un inhibiteur compétitif des enzymes responsables de la synthèse du 2,3-bisphosphoglycérate, augmentant ainsi l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène et entravant la libération d'oxygène dans les tissus. Le trioxyde d'arsenic se lie aux résidus de cystéine redox-actifs de l'hémoglobine θ, entraînant des changements de conformation qui compromettent sa fonctionnalité. De même, le chlorate et le nitrite de sodium induisent tous deux l'oxydation du fer de l'hémoglobine de l'état ferreux à l'état ferrique, produisant de la méthémoglobine, qui est moins efficace pour le transport de l'oxygène.
D'autres inhibiteurs, comme l'acétylphénylhydrazine et la phénylhydrazine, causent des dommages oxydatifs à l'hémoglobine θ, entraînant la dénaturation de ses chaînes de globine et une perte de fonction subséquente. Le benzène et l'acétate de plomb perturbent la voie de synthèse de l'hème, ce dernier inhibant des enzymes clés telles que l'ALA déshydratase et la ferrochélatase, entraînant une réduction de la disponibilité de l'hème, qui est essentielle au bon assemblage et au bon fonctionnement de l'hémoglobine θ. Le chlorure d'aluminium interfère avec l'action du 2,3-BPG sur l'hémoglobine θ en se liant à ses groupes phosphates, stabilisant ainsi l'état moins oxygéné de l'hémoglobine et empêchant la libération de l'oxygène. Enfin, le bépridil interagit avec les résidus lysine de l'hémoglobine θ, modifiant potentiellement la conformation de la protéine nécessaire à la fixation et à la libération de l'oxygène, entravant ainsi sa fonction de transporteur d'oxygène. Chacun de ces produits chimiques peut interagir avec l'hémoglobine θ d'une manière qui inhibe son rôle naturel dans le transport et la libération de l'oxygène dans l'organisme.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
L'hydroxyurée inhibe la ribonucléotide réductase, qui est essentielle à la synthèse de l'ADN. Cela entraîne une réduction des niveaux de désoxyribonucléotide triphosphate (dNTP), qui sont nécessaires à la synthèse de l'hémoglobine. L'hémoglobine θ, étant un composant de l'hémoglobine, sera fonctionnellement inhibée en raison du manque d'éléments constitutifs pour son assemblage. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Le trioxyde d'arsenic peut se lier aux groupes sulfhydryl des résidus cystéine redox-actifs de l'hémoglobine θ, entraînant la formation de liaisons sulfhydryl-arsenic. Cette liaison peut induire des changements de conformation qui altèrent la fonctionnalité de l'hémoglobine, ce qui entraîne son inhibition. | ||||||
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
Le chlorate oxyde le fer de l'hémoglobine θ de l'état ferreux (Fe2+) à l'état ferrique (Fe3+), formant la méthémoglobine qui est incapable de fixer efficacement l'oxygène. Cette oxydation inhibe la capacité de l'hémoglobine θ à transporter l'oxygène, ce qui a pour effet d'inhiber fonctionnellement la protéine. | ||||||
Benzene | 71-43-2 | sc-239290 | 1 L | $77.00 | ||
Les métabolites du benzène peuvent perturber la voie de synthèse de l'hème en inhibant des enzymes comme l'ALA déshydratase, qui est cruciale pour la production d'hème, un composant intégral de l'hémoglobine θ. L'inhibition de la synthèse de l'hème conduit directement à l'inhibition fonctionnelle de la synthèse de l'hémoglobine θ. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
L'acétate de plomb inhibe plusieurs enzymes de la voie de synthèse de l'hème, notamment l'ALA déshydratase et la ferrochélatase. Cette inhibition entraîne une diminution de la disponibilité de l'hème, qui est nécessaire à la fonction de l'hémoglobine θ, ce qui l'inhibe fonctionnellement en empêchant son assemblage et son fonctionnement corrects. | ||||||
Sodium nitrite | 7632-00-0 | sc-203393A sc-203393B sc-203393 | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $22.00 $40.00 | 1 | |
Le nitrite de sodium transforme l'hémoglobine en méthémoglobine en oxydant la partie ferreuse. L'hémoglobine θ, lorsqu'elle est convertie en méthémoglobine, perd sa capacité à lier et à libérer efficacement l'oxygène, ce qui inhibe sa fonction. | ||||||
Phenylhydrazine | 100-63-0 | sc-250701 sc-250701A | 5 g 100 g | $44.00 $51.00 | ||
La phénylhydrazine cause des dommages oxydatifs au groupe hème de l'hémoglobine θ et aux chaînes de globine, conduisant à l'hémolyse et à la formation de corps de Heinz. Les lésions oxydatives du groupe hème inhibent la fonction normale de l'hémoglobine θ en tant que transporteur d'oxygène. | ||||||
Aluminum chloride anhydrous | 7446-70-0 | sc-214528 sc-214528B sc-214528A | 250 g 500 g 1 kg | $92.00 $97.00 $133.00 | ||
Le chlorure d'aluminium se lie aux groupes phosphates du 2,3-BPG, ce qui stabilise l'état T de l'hémoglobine et réduit son affinité pour l'oxygène. La liaison de l'aluminium au 2,3-BPG peut empêcher son interaction avec l'hémoglobine θ, inhibant ainsi sa capacité à libérer de l'oxygène et inhibant efficacement la fonction de la protéine. | ||||||
Bepridil | 64706-54-3 | sc-507400 | 100 mg | $1620.00 | ||
On a observé que le bépridil interagissait avec l'hémoglobine et modifiait sa fonctionnalité. Il peut se lier aux résidus Lysine sur la molécule d'hémoglobine, y compris l'hémoglobine θ, ce qui pourrait interférer avec les changements de conformation nécessaires à la fixation et à la libération de l'oxygène, entraînant ainsi une inhibition fonctionnelle. | ||||||