Les inhibiteurs chimiques de H2-T22 comprennent une variété de composés qui interfèrent avec la fonction de la protéine par le biais de divers mécanismes cellulaires. La Brefeldine A perturbe le transport des protéines en inhibant le facteur d'ADP-ribosylation, qui est essentiel pour le trafic vésiculaire entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, où H2-T22 est impliqué dans le chargement des peptides. De même, Monensin modifie l'équilibre des ions sodium et calcium, qui est essentiel dans les voies endosomales et lysosomales, affectant ainsi le traitement et la présentation de l'antigène par H2-T22. La chloroquine et la curcumine augmentent toutes deux le pH dans les endosomes et les lysosomes, ce qui nuit au traitement de l'antigène nécessaire au rôle de H2-T22 dans la réponse immunitaire. La colchicine cible le cytosquelette, ce qui a un impact sur le transport cellulaire et les processus de présentation de l'antigène qui impliquent H2-T22.
D'autres inhibiteurs comme la Bafilomycine A1 et la Concanamycine A empêchent l'acidification des organites en inhibant la H+-ATPase de type vacuolaire, cruciale pour la fonction de liaison peptidique du H2-T22. L'émétine inhibe directement la translocation ribosomale le long de l'ARNm, essentiel pour la synthèse des protéines, y compris H2-T22. La leupeptine inhibe les protéases à cystéine et à sérine, qui jouent un rôle dans la protéolyse nécessaire à la génération des peptides que présente H2-T22. Les inhibiteurs du protéasome tels que le MG-132, la Lactacystine et l'Epoxomicine bloquent la dégradation des protéines en peptides, empêchant la formation du répertoire de peptides nécessaire à la fonction normale du H2-T22. Ces inhibiteurs entravent collectivement les différentes étapes du traitement et de la présentation des peptides qui sont essentielles à l'activité fonctionnelle de H2-T22 au sein du système immunitaire.
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