Les glutathion peroxydases (GPx) sont une famille d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la protection des cellules contre les dommages oxydatifs en réduisant les hydroperoxydes lipidiques en alcools correspondants et le peroxyde d'hydrogène libre en eau. La famille comprend plusieurs isoformes, dont la GPx-5. Ces enzymes utilisent le glutathion (GSH) comme cofacteur et le convertissent en sa forme oxydée, le disulfure de glutathion (GSSG). La réaction est réversible, le GSSG étant réduit à nouveau en GSH par une autre enzyme appelée glutathion réductase, en présence de NADPH.
La GPx-5, en particulier, possède des caractéristiques uniques qui la distinguent des autres membres de la famille GPx. Principalement présente dans l'épididyme des mammifères, la GPx-5 joue un rôle dans la fertilité masculine, car elle protège les spermatozoïdes du stress oxydatif. Cette localisation et cette fonction uniques font de la GPx-5 un sujet d'intérêt pour la compréhension de la biochimie de la reproduction masculine. Divers composés, tant endogènes qu'exogènes, peuvent potentiellement influencer l'activité de la GPx-5. Si certains peuvent renforcer la fonction de l'enzyme, d'autres peuvent l'inhiber. Les mécanismes exacts par lesquels ces substances modulent l'activité de la GPx-5 peuvent varier, et des recherches sont en cours pour mieux cerner ces processus.
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