Inhibiteurs FKBP15

Les inhibiteurs courants de FKBP15 comprennent, sans s'y limiter, FK-506 CAS 104987-11-3, Rapamycine CAS 53123-88-9, Cyclosporine A CAS 59865-13-3, Ascomycine CAS 104987-12-4 et Everolimus CAS 159351-69-6.

Les inhibiteurs de FKBP15 sont de petites molécules ou des composés conçus pour interférer avec la fonction de FKBP15, une protéine appartenant à la famille des FK506-binding protein (FKBP). Cette famille de protéines se caractérise par son activité de peptidyl-prolyl isomérase (PPIase), qui facilite le bon repliement des protéines en catalysant l'isomérisation cis-trans des résidus de proline dans les chaînes polypeptidiques. FKBP15, comme d'autres FKBP, joue un rôle dans le repliement, la stabilité et la fonction des protéines, et est impliquée dans divers processus cellulaires, notamment les voies de signalisation, les réponses au stress et la régulation d'autres protéines grâce à son activité de type chaperon. Les inhibiteurs ciblant FKBP15 sont généralement conçus pour perturber son activité PPIase ou sa liaison à des partenaires protéiques spécifiques, ce qui affecte sa capacité à moduler les mécanismes cellulaires.Structurellement, les inhibiteurs de FKBP15 sont souvent de petites molécules organiques ayant la capacité de se lier au site actif ou à des régions critiques de FKBP15, empêchant ainsi son interaction avec des substrats ou d'autres protéines. Ces inhibiteurs peuvent varier dans leur spécificité pour FKBP15 par rapport à d'autres membres de la famille FKBP, en fonction de leur structure chimique et de leurs affinités de liaison. Les motifs structurels communs observés dans ces inhibiteurs comprennent des éléments cycliques ou planaires qui imitent l'état de transition de l'isomérisation de la proline, ainsi que des régions hydrophobes ou polaires qui renforcent la liaison avec le site actif de FKBP15. Les propriétés chimiques des inhibiteurs de FKBP15, telles que leur solubilité, leur stabilité et leur cinétique de liaison, sont généralement adaptées pour optimiser leur interaction avec FKBP15, garantissant ainsi une inhibition efficace de l'activité de la protéine dans des contextes cellulaires spécifiques.