La filamine 2 (FLNC) est un composant essentiel du cytosquelette, qui contribue à l'organisation et à la stabilité des filaments d'actine dans les cellules. La manipulation des voies de signalisation en amont qui influencent sa fonction constitue une voie potentielle pour l'activation de la FLNC. Des composés comme le Phorbol 12-Myristate 13-Acetate (PMA) peuvent activer la protéine kinase C (PKC), une kinase impliquée dans la régulation du cytosquelette. L'activation de la PKC peut déclencher des événements de signalisation en aval susceptibles d'affecter indirectement la FLNC. Inversement, les inhibiteurs de la PKC, tels que la calphostine C, peuvent potentiellement réguler à la baisse l'activité de la FLNC en inhibant la signalisation médiée par la PKC. En outre, le ciblage des protéines kinases associées à Rho (ROCK), régulateurs connus de la dynamique du cytosquelette, par des inhibiteurs tels que Y-27632, peut influencer l'organisation des filaments d'actine, ce qui peut avoir des ramifications sur le rôle de FLNC dans la stabilité du cytosquelette d'actine.
En outre, la modulation des processus cellulaires associés à la signalisation calcique peut avoir un impact indirect sur la fonction de FLNC. Des composés comme la thapsigargin peuvent inhiber les pompes à calcium ATPase du sarco/réticulum endoplasmique (SERCA), ce qui entraîne une libération de calcium intracellulaire et des effets potentiels en aval sur les voies de signalisation associées à FLNC. La caliculine A, un inhibiteur de phosphatase, peut également influencer diverses cascades de signalisation liées à FLNC en modifiant les événements de phosphorylation. De plus, des produits chimiques comme le PP2, un inhibiteur des kinases de la famille Src, peuvent avoir un impact sur les voies de signalisation qui s'entrecroisent avec la régulation de FLNC. Enfin, la rapamycine, un inhibiteur de la voie mTOR, peut affecter de multiples processus cellulaires, y compris ceux liés à FLNC et à la régulation dynamique du cytosquelette.
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