FBXO40 est un composant du complexe Skp1-Cullin 1-F-box (SCF) E3 ubiquitin ligase, une machinerie cruciale responsable de l'ubiquitination de protéines cibles spécifiques et de leur marquage pour la dégradation par le protéasome. Dans le contexte du complexe SCF, FBXO40 joue le rôle de la protéine à boîte F, qui assure la spécificité du substrat en reconnaissant et en se liant à des protéines cibles spécifiques. La liaison de FBXO40 à ses protéines cibles conduit à leur ubiquitination, régulant finalement leur stabilité et leurs niveaux cellulaires.
Les inhibiteurs de FBXO40 perturbent l'interaction entre FBXO40 et ses protéines substrats spécifiques, interférant ainsi avec l'ubiquitination et la dégradation subséquente de ces substrats. Les mécanismes précis par lesquels les inhibiteurs de FBXO40 parviennent à cette interférence font l'objet de recherches continues. La compréhension des fonctions et des rôles régulateurs de FBXO40 au sein du complexe SCF E3 ubiquitine ligase peut fournir des informations précieuses sur la machinerie complexe qui régit le renouvellement et la dégradation des protéines dans les cellules, et mettre en lumière les mécanismes plus larges qui contrôlent les processus cellulaires et l'homéostasie.
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