Inhibiteurs FAM120B

Les inhibiteurs courants de la FAM120B comprennent, sans s'y limiter, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le Bortezomib CAS 179324-69-7, la Lactacystine CAS 133343-34-7, l'Epoxomicine CAS 134381-21-8 et la Withaferin A CAS 5119-48-2.

Les inhibiteurs chimiques de la FAM120B ciblent le système ubiquitine-protéasome (UPS) dans lequel cette protéine est impliquée, en utilisant une variété de mécanismes pour entraver la fonction de la protéine. Des composés tels que le MG132, le bortézomib, la lactacystine, l'époxomicine, la Withaferin A, le carfilzomib, l'oprozomib, le delanzomib, le marizomib, l'ixazomib et le Velcade sont des inhibiteurs du protéasome qui se lient aux sous-unités protéasomales pour empêcher la dégradation des protéines ubiquitinées. Cette inhibition peut conduire à l'accumulation de protéines qui sont normalement ciblées pour la dégradation, ce qui peut perturber divers processus cellulaires, y compris ceux dans lesquels FAM120B joue un rôle. Par exemple, le bortézomib se lie spécifiquement au protéasome 26S, tandis que le carfilzomib, l'oprozomib, le delanzomib, le marizomib, l'ixazomib et le velcade, qui est un autre nom du bortézomib, inhibent sélectivement l'activité de la thréonine protéase du protéasome. Ces actions peuvent conduire à l'interruption du renouvellement normal des protéines régulées par l'UPS, influençant ainsi le rôle fonctionnel de FAM120B dans cette voie.

D'autre part, l'Auranofin inhibe les enzymes de déubiquitinisation du protéasome. En interférant avec la désubiquitination, l'Auranofin peut empêcher le recyclage de l'ubiquitine, qui est une molécule essentielle pour marquer les protéines en vue de leur dégradation. Sans le bon fonctionnement des enzymes de désubiquitination, les protéines destinées à être dégradées par le protéasome, y compris celles qui se trouvent dans la sphère fonctionnelle de FAM120B, peuvent s'accumuler et perturber l'homéostasie cellulaire.