Inhibiteurs ES22

Les inhibiteurs courants de l'ES22 comprennent, entre autres, le MAFP CAS 188404-10-6.

Les inhibiteurs chimiques de l'ES22 agissent par différents mécanismes pour entraver la fonction enzymatique de la protéine. Le phosphate de bis(4-nitrophényle) et le pyrophosphoramide tétraisopropyle, par exemple, inhibent directement l'activité de l'ES22 en se liant au site actif commun aux sérine hydrolases. Cette liaison empêche la protéine de catalyser ses réactions typiques d'hydrolyse des esters. Le méthyl arachidonyl fluorophosphonate suit une voie d'inhibition similaire; cependant, il se distingue en modifiant de manière covalente la sérine du site actif, ce qui entraîne une inactivation irréversible. L'éthopropazine, un autre inhibiteur, exerce son effet en occupant le site actif de l'ES22, empêchant ainsi l'enzyme d'interagir avec les substrats prévus.

En outre, le PMSF et le Paraoxon ciblent l'ES22 en sulfonylant et en phosphorylant le résidu sérine du site actif, respectivement, ce qui entraîne une inhibition permanente de la fonction estérase de la protéine. Ce mécanisme est partagé par des organophosphorés tels que l'E600, le Malaoxon et le DFP, qui phosphorylent tous le résidu sérine, empêchant ainsi l'ES22 de jouer son rôle de catalyseur. Le Mipafox, en inactivant le résidu sérine, assure également l'arrêt de l'activité de l'enzyme. Le dichlorvos opère par un mécanisme de phosphorylation similaire, assurant l'inhibition de l'ES22. Enfin, l'acétate de violet de crésyle, en se liant aux hydrolases à sérine comme l'ES22, bloque l'activité catalytique de la protéine, complétant ainsi l'arsenal des inhibiteurs chimiques qui parviennent à inhiber la fonction de l'ES22 par une interaction directe avec son site actif ou par une modification irréversible des résidus d'acides aminés cruciaux nécessaires à l'activité enzymatique de l'ES22.