erasin Activateurs

Les activateurs courants de l'érosine comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le Rolipram CAS 61413-54-5, le Fusicoccin CAS 20108-30-9 et l'orthovanadate de sodium CAS 13721-39-6.

Les activateurs chimiques de l'érasine peuvent influencer l'activité de la protéine par diverses voies cellulaires. La forskoline, par exemple, est connue pour activer directement l'adénylate cyclase, ce qui entraîne une augmentation de l'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Des niveaux élevés d'AMPc peuvent améliorer la fonction de l'érasine en favorisant son interaction avec d'autres protéines impliquées dans les voies de signalisation, activant ainsi l'érasine. De même, l'IBMX agit pour augmenter les niveaux d'AMPc en inhibant les phosphodiestérases, qui décomposent l'AMPc. Cette inhibition garantit que l'AMPc reste abondante dans l'environnement cellulaire, soutenant indirectement l'activité de l'érasine. Un autre composé, le Rolipram, cible sélectivement la phosphodiestérase 4 pour augmenter l'AMPc, qui est un messager secondaire essentiel dans de nombreuses cascades de signalisation susceptibles d'engager l'érasine.

La fusicoccine peut contribuer à l'activation de l'érasine en stabilisant l'interaction entre les protéines 14-3-3 et leurs partenaires, ce qui pourrait accroître l'activité fonctionnelle de l'érasine par le biais d'une association accrue avec les protéines régulées par 14-3-3. La chlorophylline induit la formation d'espèces réactives de l'oxygène, activant des voies cellulaires qui pourraient conduire à l'activation de l'érasine en réponse au stress oxydatif. L'orthovanadate de sodium inhibe les tyrosines phosphatases, entraînant une augmentation de la phosphorylation dans les voies de signalisation, ce qui peut renforcer la fonction de l'érasine. Le phorbol 12-myristate 13-acétate active la protéine kinase C, ce qui peut augmenter l'état de phosphorylation des protéines dans les mêmes voies que l'érasine, conduisant à son activation. L'acide okadaïque, un inhibiteur des protéines phosphatases PP1 et PP2A, peut indirectement conduire à l'activation de l'érasine en augmentant les niveaux de phosphorylation dans la cellule. L'anisomycine déclenche l'activation des protéines kinases activées par le stress, qui peuvent à leur tour activer l'érasine. La thapsigargin et la tunicamycine induisent toutes deux un stress du RE, chacune par des mécanismes différents, mais peuvent finalement conduire à l'activation de l'érasine lorsque la cellule répond au stress. Enfin, la Brefeldine A perturbe le transport ER-Golgi, contribuant au stress ER, qui peut activer l'érasine dans le cadre de la réponse aux protéines dépliées.