L'endo-β-N-acétylglucosaminidase (ENGase) est une enzyme qui joue un rôle important dans le traitement des glycoprotéines liées à l'azote, qui sont des protéines modifiées par la fixation d'une molécule d'hydrate de carbone. L'ENGase clive spécifiquement entre deux résidus GlcNAc dans le noyau chitobiose du N-glycane, libérant un glycane intact et une protéine avec un seul résidu GlcNAc restant. Cette activité de clivage unique distingue l'ENGase des autres glycosidases.
Chez l'homme, il existe deux types d'ENGase: l'ENGase cytosolique et l'ENGase de la famille 18 de la glycoside hydrolase. La première est impliquée dans la dégradation des glycoprotéines mal repliées par le biais d'un processus appelé ER-associated degradation (ERAD). Les mutations des gènes codant pour l'ENGase ont été associées à diverses maladies. Par exemple, une mutation dans le gène codant pour l'ENGase cytosolique a été associée à une forme de myopathie héréditaire à corps d'inclusion, une maladie musculaire autosomique récessive caractérisée par une faiblesse et une atrophie musculaires.Leur capacité à cliver les glycanes liés à l'azote est utilisée dans la production de médicaments à base de glycoprotéines et dans l'étude des structures des glycanes liés à l'azote.
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