Les inhibiteurs de DnaJB7 agissent généralement en inhibant les protéines de choc thermique (HSP) avec lesquelles DnaJB7 s'associe. La DnaJB7 est une cochaperone qui fonctionne en complexe avec la HSP70 et la HSP90, contribuant au repliement et à la maturation des protéines. Par conséquent, les inhibiteurs de ces HSP peuvent entraîner une diminution de l'activité fonctionnelle de la DnaJB7. La geldanamycine, le 17-AAG et le Radicicol sont tous des inhibiteurs de la HSP90 qui, par leur inhibition de la HSP90, perturbent les complexes HSP70-HSP90 et réduisent ainsi l'activité fonctionnelle de la DnaJB7. Dans le même ordre d'idées, VER-155008, MKT-077, Apoptozole et JG-98 sont des inhibiteurs de HSP70 qui, en inhibant HSP70, diminuent l'activité fonctionnelle de DnaJB7. Ces inhibiteurs perturbent le complexe chaperon, ce qui affecte le processus de pliage et de maturation des protéines dans lequel DnaJB7 est impliqué.
D'autres inhibiteurs de la DnaJB7 agissent en influençant des processus cellulaires plus larges. Par exemple, le cycloheximide, un inhibiteur de la synthèse des protéines, affecte indirectement le DnaJB7 en entravant le processus global de repliement des protéines auquel participe le DnaJB7. La tunicamycine inhibe la glycosylation liée à l'azote, une modification post-traductionnelle. Cette action peut avoir un impact indirect sur l'activité de la DnaJB7, car la protéine participe au repliement et à la maturation des protéines. Le MG132 et le bortézomib, deux inhibiteurs du protéasome, peuvent indirectement affecter la fonctionnalité de la DnaJB7 en modifiant les voies de dégradation des protéines dans lesquelles la DnaJB7 peut être impliquée. Enfin, le 2-désoxyglucose, un inhibiteur de la glycolyse, peut indirectement affecter l'activité de la DnaJB7. Étant donné le rôle de la DnaJB7 dans l'homéostasie des protéines, qui nécessite de l'énergie, l'inhibition de la production d'énergie peut indirectement réduire son activité fonctionnelle.
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