Inhibiteurs DnaJB3

Les inhibiteurs courants de DnaJB3 comprennent, sans s'y limiter, VER 155008, JG-98 CAS 1456551-16-8, Myricétine CAS 529-44-2, Pifithrin-μ CAS 64984-31-2 et Withaferin A CAS 5119-48-2.

Les inhibiteurs de DnaJB3 sont une classe de composés chimiques conçus pour inhiber l'activité de la protéine DnaJB3, un membre de la famille Hsp40 des protéines de choc thermique, également connues sous le nom de protéines à domaine J. Les inhibiteurs de DnaJB3 jouent un rôle clé dans la régulation de l'activité de la protéine DnaJB3. La DnaJB3 joue un rôle clé dans le repliement des protéines et le contrôle de la qualité au sein de la cellule, principalement en agissant en tant que cochaperone avec la Hsp70. Elle contribue à la régulation de l'homéostasie des protéines en se liant aux protéines mal repliées ou agrégées, en facilitant leur repliement correct ou en les orientant vers les voies de dégradation. DnaJB3 joue un rôle essentiel dans le maintien de la stabilité des protéines, en particulier dans des conditions de stress cellulaire, où la demande de contrôle de la qualité des protéines est accrue. En inhibant la DnaJB3, ces composés perturbent sa fonction de cochaperone, ce qui peut affecter la machinerie de repliement des protéines et augmenter l'accumulation de protéines mal repliées.Chimiquement, les inhibiteurs de la DnaJB3 sont généralement conçus pour interagir avec le domaine J de la protéine, la région responsable de la stimulation de l'activité ATPase de la Hsp70, ou avec d'autres domaines fonctionnels qui sont essentiels pour son activité de cochaperone. Ces inhibiteurs peuvent agir en empêchant DnaJB3 d'interagir avec Hsp70 ou en bloquant sa capacité à lier des protéines substrats. Cette perturbation du complexe DnaJB3-Hsp70 peut entraîner des altérations dans les voies de repliement des protéines, affectant l'équilibre général du contrôle de la qualité des protéines dans les cellules. L'étude des inhibiteurs de DnaJB3 est précieuse pour comprendre les mécanismes complexes des chaperons moléculaires et leur rôle dans le maintien de l'homéostasie des protéines cellulaires. En outre, cette recherche aide à élucider l'importance des protéines à domaine J dans la régulation du repliement des protéines, de leur dégradation et de la réponse au stress, ce qui permet de comprendre comment les cellules gèrent le stress protéotoxique et maintiennent des protéomes fonctionnels.