La classe chimique des inhibiteurs de Dia 2 comprend des composés qui modulent indirectement la fonction de DIAPH2 en ciblant le cytosquelette d'actine et les processus cellulaires connexes. Ces inhibiteurs ne ciblent pas directement DIAPH2 mais affectent l'environnement cellulaire et les mécanismes dans lesquels DIAPH2 opère. Des composés tels que la cytochalasine D, la latrunculine A, le swinholide A, le jasplakinolide et la phalloïdine ciblent la polymérisation de l'actine et la stabilisation des filaments. Comme DIAPH2 est impliqué dans l'organisation du cytosquelette d'actine, ces composés peuvent potentiellement perturber le rôle de DIAPH2 dans la dynamique de l'actine. Par exemple, la cytochalasine D et la latrunculine A inhibent la polymérisation de l'actine, qui est cruciale pour la réorganisation du cytosquelette médiée par DIAPH2.
D'autres inhibiteurs, dont CK-666, SMIFH2, Blebbistatin, Y-27632, ML-7, Wiskostatin et Nocodazole, affectent divers aspects de la dynamique du cytosquelette et des voies de signalisation associées. CK-666 et SMIFH2, en inhibant le complexe Arp2/3 et l'assemblage d'actine médié par la formine, peuvent avoir un impact sur le processus d'assemblage d'actine régulé par DIAPH2. La blebbistatine et le ML-7, qui ciblent respectivement la myosine II et la chaîne légère de myosine kinase, peuvent influencer les processus cellulaires dans lesquels DIAPH2 joue un rôle. Y-27632 et Wiskostatin, par leurs actions sur ROCK et N-WASP, peuvent modifier la dynamique du cytosquelette d'actine, affectant potentiellement la fonction de DIAPH2.
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