Inhibiteurs DCAF17

Les inhibiteurs courants du DCAF17 comprennent, entre autres, la thalidomide CAS 50-35-1, la lénalidomide CAS 191732-72-6, la pomalidomide CAS 19171-19-8, l'E7820 CAS 289483-69-8 et le CC-122 CAS 1015474-32-4.

Les inhibiteurs de DCAF17 représentent une classe de petites molécules qui ciblent spécifiquement la protéine DDB1 et le facteur 17 associé à la Culline 4 (DCAF17). DCAF17 est un récepteur de substrat au sein du complexe Cullin 4-RING E3 ubiquitin ligase (CRL4), qui joue un rôle central dans la voie ubiquitine-protéasome, un mécanisme central pour la dégradation régulée des protéines intracellulaires. La fonction principale de DCAF17 au sein de ce complexe est de reconnaître et de faciliter l'ubiquitination et la dégradation ultérieure de protéines cibles spécifiques par le protéasome. Les inhibiteurs de DCAF17 sont conçus pour moduler l'activité de DCAF17, influençant ainsi ses interactions avec les substrats cibles et, en fin de compte, leur stabilité dans la cellule.

Le mécanisme d'action des inhibiteurs de DCAF17 consiste généralement à se lier à DCAF17 ou à ses partenaires protéiques associés, ce qui modifie la formation ou l'activité du complexe ubiquitine ligase E3 CRL4. Ce faisant, ces inhibiteurs peuvent perturber l'ubiquitination et la dégradation de protéines particulières ciblées par le DCAF17. Cette interférence peut avoir des conséquences considérables sur les processus cellulaires, car la stabilité de nombreuses protéines régulatrices dépend de l'ubiquitination médiée par DCAF17. Les chercheurs ont identifié plusieurs inhibiteurs de DCAF17, dont certains sont des dérivés de la thalidomide, de la lénalidomide ou de la pomalidomide, chacun présentant différents niveaux de spécificité et de puissance dans la modulation de l'activité de DCAF17 au sein du complexe CRL4. Le développement et le perfectionnement de ces inhibiteurs ont fourni des informations précieuses sur le système ubiquitine-protéasome, mettant en lumière les réseaux de régulation complexes qui régissent le renouvellement et la dégradation des protéines dans la cellule.