La protéine 8 du domaine UBX, également connue sous le nom d'UBXN8, est un membre de la famille des protéines contenant le domaine UBX, qui se caractérise par la présence du domaine UBX. Ce domaine est connu pour interagir avec p97, un type d'ATPase AAA+ qui est impliqué dans une variété de processus cellulaires, y compris la dégradation des protéines, la régulation du cycle cellulaire et la réponse au stress. Plus précisément, UBXN8 est impliqué dans la voie de dégradation associée au réticulum endoplasmique (ERAD), où il aide à la rétrotranslocation des protéines mal repliées du réticulum endoplasmique (RE) vers le cytosol pour une dégradation ultérieure par le protéasome. Le RE est responsable du bon pliage et de la maturation des protéines membranaires et sécrétoires. Lorsque les protéines sont mal repliées ou ne s'assemblent pas correctement, elles peuvent être toxiques pour la cellule. La voie ERAD est cruciale pour l'homéostasie cellulaire car elle contribue à maintenir le contrôle de la qualité des protéines et empêche l'accumulation de protéines potentiellement nocives.
Le domaine UBX de l'UBXN8 assure la médiation de l'interaction avec la protéine p97/VCP (protéine contenant de la valosine), qui fournit l'activité ATPase nécessaire pour extraire les protéines mal repliées de la membrane du RE. Bien que les détails spécifiques de l'implication d'UBXN8 dans diverses voies cellulaires ne soient pas entièrement compris, sa fonction au sein du mécanisme ERAD est un sujet d'intérêt en raison de l'importance de l'homéostasie des protéines dans la santé et la maladie cellulaires. Une mauvaise régulation des composants de l'ERAD, y compris UBXN8, pourrait potentiellement contribuer à diverses maladies telles que la neurodégénérescence, le cancer et les troubles métaboliques.
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