Date published: 2025-9-21

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CPEB4 Activateurs

Les activateurs courants du CPEB4 comprennent, entre autres, le lithium CAS 7439-93-2, la 5-azacytidine CAS 320-67-2, le butyrate de sodium CAS 156-54-7, la trichostatine A CAS 58880-19-6 et le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5.

Les activateurs CPEB4 désignent un ensemble d'agents chimiques conçus pour renforcer l'activité de la protéine 4 de liaison à l'élément de polyadénylation cytoplasmique (CPEB4). La CPEB4 est une protéine de liaison à l'ARN qui fait partie de la famille des CPEB, laquelle joue un rôle crucial dans la régulation de la traduction de l'ARNm. Cette famille de protéines se lie généralement à des séquences spécifiques dans les régions 3' non traduites (UTR) des ARNm et influence leur statut de polyadénylation, ce qui peut à son tour affecter la stabilité de l'ARNm et l'efficacité de l'initiation de la traduction. CPEB4, comme les membres de sa famille, est impliqué dans le contrôle de l'expression des gènes au niveau post-transcriptionnel, modulant la traduction d'un sous-ensemble d'ARNm en réponse à des signaux cellulaires. Les activateurs de CPEB4 interagiraient donc avec la protéine ou son complexe moléculaire associé pour renforcer son activité de liaison à l'ARN ou la stabilisation de la protéine, ce qui entraînerait une augmentation de la traduction des ARNm sous son contrôle. La découverte et le développement de tels activateurs impliqueraient des essais de criblage capables de détecter l'interaction entre le CPEB4 et ses ARNm cibles, ou des essais capables de mesurer le degré de polyadénylation et de traduction de ces ARNm.

Après l'identification initiale des activateurs du CPEB4, des études biochimiques et biophysiques détaillées seraient menées pour déterminer leur mécanisme d'action précis. Ces études impliqueraient probablement l'utilisation de techniques telles que les essais de déplacement de mobilité électrophorétique (EMSA) pour observer l'affinité de liaison entre le CPEB4 et l'ARN en présence des activateurs, et les essais de protection par ribonucléase pour évaluer la protection de l'ARN contre la dégradation. En outre, la relation structure-fonction du CPEB4 en présence des activateurs serait un domaine d'intérêt, potentiellement en utilisant la cristallographie aux rayons X ou la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN) pour obtenir un aperçu des changements de conformation qui améliorent son activité. Des techniques d'imagerie avancées, telles que la microscopie à fluorescence à molécule unique, pourraient être utilisées pour visualiser la dynamique d'interaction du CPEB4 et de l'ARN en temps réel. Ces études approfondies permettraient non seulement de connaître le mode d'action des activateurs, mais aussi de mieux comprendre la régulation de la traduction de l'ARNm et le rôle précis du CPEB4 dans les fonctions cellulaires. Comprendre comment les activateurs de CPEB4 modulent l'activité de cette protéine pourrait fournir des informations précieuses sur le réseau complexe d'interactions ARN-protéines qui régissent l'expression des gènes au niveau post-transcriptionnel.

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