Les activateurs du collagène α1 englobent une gamme variée de composés chimiques qui améliorent l'activité fonctionnelle et la stabilité du collagène α1 par le biais de différentes voies biochimiques. L'acide ascorbique est essentiel pour l'hydroxylation des résidus de proline, facilitant le pliage et la stabilité des fibres de collagène α1. De même, la disponibilité de la proline et de la lysine est essentielle car elles sont les précurseurs de l'hydroxyproline et de l'hydroxylysine, respectivement, qui font partie intégrante de la structure et de la résistance à la traction du collagène α1. En outre, l'α-kétoglutarate agit comme co-substrat pour les enzymes hydroxylases, soutenant ainsi le processus d'hydroxylation. Le sulfate de fer (II) est un cofacteur essentiel pour ces hydroxylases, assurant une modification post-traductionnelle efficace du collagène α1. L'oxygène, autre substrat des réactions d'hydroxylation, est nécessaire à la stabilisation de la structure du collagène α1. Les anthocyanes jouent un rôle protecteur en protégeant le collagène α1 du stress oxydatif, préservant ainsi son intégrité structurelle.
La formation et le maintien du collagène α1 sont également influencés par des oligo-éléments et des composés naturels. Le sulfate de cuivre (II) sert de cofacteur à la lysyl oxydase, qui joue un rôle crucial dans la réticulation du collagène α1, ce qui augmente la résistance mécanique des fibres de collagène. Le sulfate de manganèse (II) active les enzymes qui catalysent la formation de liaisons transversales intermoléculaires, contribuant ainsi à la robustesse du réseau de collagène α1. La génistéine protège indirectement le collagène α1 en inhibant les métalloprotéinases matricielles, des enzymes qui peuvent dégrader la matrice extracellulaire. Le sulfate de chondroïtine peut améliorer la production de la matrice extracellulaire, fournissant un support au collagène α1, tandis que le sulfate de glucosamine fournit le substrat pour les glycosaminoglycanes, renforçant potentiellement la matrice extracellulaire et donc le cadre structurel dans lequel s'inscrit le collagène α.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
Requis pour l'hydroxylation des résidus proline dans le collagène α1, une étape cruciale pour la stabilité et l'assemblage des fibrilles de collagène. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
Agit comme précurseur de l'hydroxylysine, nécessaire à la réticulation des fibres de collagène α1, améliorant ainsi la résistance à la traction. | ||||||
Iron(II) sulfate solution | 10028-21-4 | sc-224024 | 1 each | $45.00 | ||
Cofacteur des prolyl et lysyl hydroxylases, essentiel pour les modifications post-traductionnelles du collagène α1. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Le cuivre est un cofacteur de la lysyl-oxydase, une enzyme qui initie la réticulation des fibres de collagène α1, renforçant ainsi leur résistance. | ||||||
Manganese(II) sulfate monohydrate | 10034-96-5 | sc-203130 sc-203130A | 100 g 500 g | $40.00 $105.00 | ||
Active les enzymes impliquées dans la formation de liaisons transversales entre les molécules de collagène α1, ce qui est crucial pour la résistance à la traction du collagène. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $26.00 $92.00 $120.00 $310.00 $500.00 $908.00 $1821.00 | 46 | |
Inhibe les enzymes qui dégradent la matrice extracellulaire, préservant indirectement la structure et la fonction du collagène α1. | ||||||