CCT B Activateurs

Les activateurs courants de la CCT B comprennent, entre autres, le 17-AAG CAS 75747-14-7, la Geldanamycine CAS 30562-34-6, le Radicicol CAS 12772-57-5, la Tunicamycine CAS 11089-65-9 et le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6.

CCT B, souvent appelée CCT2 ou TCP1 beta, est une protéine codée par le gène CCT2 chez l'homme. Il s'agit d'une sous-unité du complexe TCP1 contenant des chaperonines (CCT), également connu sous le nom de complexe annulaire TCP-1 (TRiC). Le CCT/TRiC est un complexe de chaperons moléculaires essentiel au bon repliement de nombreuses protéines dans la cellule.

Le CCT/TRiC est composé de huit sous-unités différentes (CCT1 à CCT8), dont CCT2. Chaque sous-unité est distincte mais fonctionnellement interconnectée, contribuant à la capacité globale du complexe à aider au repliement des protéines. La CCT B/CCT2 joue un rôle crucial dans ce processus, en aidant à garantir que les protéines nouvellement synthétisées atteignent leur conformation tridimensionnelle correcte, ce qui est vital pour leur fonctionnalité. Le repliement correct des protéines est fondamental pour la biologie cellulaire, car les protéines mal repliées peuvent entraîner diverses maladies, notamment des troubles neurodégénératifs comme la maladie d'Alzheimer et la maladie de Huntington. CCT B/CCT2, en vertu de son rôle dans le complexe CCT/TRiC, contribue à prévenir de tels événements de mauvais repliement.CCT B/CCT2 est exprimé de façon ubiquitaire dans divers tissus, ce qui souligne son importance dans un large éventail de fonctions cellulaires. Il est particulièrement crucial dans le repliement de l'actine et de la tubuline, des protéines qui font partie intégrante du cytosquelette de la cellule et jouent un rôle essentiel dans la structure, la division et le transport intracellulaire de la cellule.