Le CCDC112 est une protéine dont l'activité peut être influencée par une variété de composés chimiques par le biais de mécanismes d'activation biochimique distincts. L'un de ces mécanismes implique l'élévation des niveaux d'AMPc intracellulaire, qui conduit à l'activation de la protéine kinase A (PKA). Les événements de phosphorylation ultérieurs orchestrés par la PKA sont cruciaux pour la modulation de diverses protéines et pourraient donc renforcer l'activité du CCDC112. De même, les analogues de l'AMPc qui résistent à la dégradation et les analogues perméables aux cellules servent à soutenir l'activité de la PKA, garantissant un renforcement prolongé et stable du CCDC112 par la phosphorylation. En outre, la manipulation des niveaux de calcium intracellulaire par l'utilisation d'ionophores peut déclencher des voies de signalisation dépendantes du calcium. Cette altération de la dynamique du calcium a le potentiel d'activer des protéines sensibles au calcium qui jouent un rôle dans la régulation de l'activité du CCDC112, conduisant ainsi directement ou indirectement à l'augmentation de son état fonctionnel.
Parallèlement, l'activation de la protéine kinase C (PKC) par des activateurs spécifiques peut entraîner la phosphorylation du CCDC112 ou de protéines apparentées, influençant ainsi son activité. La stabilité de ces états de phosphorylation peut être maintenue par l'inhibition des protéines phosphatases qui, sinon, déphosphoryleraient et désactiveraient le CCDC112. Notamment, l'inhibition de la Na+/K+ ATPase entraîne une modification des gradients ioniques, qui modulent indirectement l'activité du CCDC112 par une cascade de changements dans les réseaux de signalisation cellulaire. En outre, la perturbation intentionnelle de l'homéostasie calcique par l'inhibition des ATPases calciques peut également avoir un impact profond sur l'activité du CCDC112.
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