La forskoline, en augmentant les niveaux d'AMPc, et l'IBMX, par l'inhibition des phosphodiestérases, augmentent tous deux l'activité de la PKA. Cette kinase joue un rôle central dans de nombreux événements de phosphorylation, et son augmentation peut entraîner la modification de protéines telles que CBWD7. Le butyrate de sodium et la trichostatine A, en tant qu'inhibiteurs de l'histone désacétylase, modifient le paysage d'acétylation des histones, ce qui peut avoir un impact sur l'expression des gènes et potentiellement sur la production et la fonction de CBWD7. De même, le MG132 interfère avec la voie ubiquitine-protéasome, augmentant potentiellement la demi-vie des protéines, dont le CBWD7, s'il est soumis à la dégradation protéasomale.
Des inhibiteurs comme le chlorure de lithium, le SB 203580 et l'U0126, qui agissent respectivement sur GSK-3β, p38 MAPK et MEK1/2, modifient la dynamique de phosphorylation au sein de voies de signalisation clés. Par ces modifications, ces molécules peuvent indirectement influencer l'état d'activité de CBWD7. Le LY294002, un inhibiteur de PI3K, a un impact sur la signalisation AKT avec des effets en aval qui pourraient inclure des altérations de l'état de phosphorylation de CBWD7. Le rôle de l'acide okadaïque en tant qu'inhibiteur de la protéine phosphatase entraîne une augmentation générale des protéines phosphorylées, un état qui peut affecter l'activité de CBWD7. Le KN-93, en ciblant CaMKII, peut modifier les événements de phosphorylation dépendant du calcium, ce qui a un impact sur la régulation de CBWD7. Enfin, le 2-Deoxy-D-glucose sert de mimique métabolique, perturbant la glycolyse et influençant les voies de signalisation cellulaires, ce qui pourrait entraîner des changements dans la régulation de CBWD7.
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