Inhibiteurs cathepsin D

Les inhibiteurs courants de la cathepsine D comprennent, sans s'y limiter, la Pepstatine A CAS 26305-03-3, l'Antipain, Dihydrochloride CAS 37682-72-7, la Chloroquine CAS 54-05-7, l'E-64 CAS 66701-25-5 et la Bafilomycine A1 CAS 88899-55-2.

La cathepsine D est une protéase aspartique lysosomale, une enzyme qui joue un rôle essentiel dans la dégradation des protéines intracellulaires. Les lysosomes, les organites cellulaires où réside la cathepsine D, sont responsables de la dégradation et du recyclage de divers substrats au sein de la cellule. La cathepsine D est unique parmi la famille des cathepsines en raison de son activité de protéase aspartique, alors que la plupart des autres cathepsines sont des protéases à cystéine. Cette enzyme est impliquée dans divers processus physiologiques, notamment l'activation et la dégradation des enzymes, la transformation des hormones et des facteurs de croissance, et la dégradation des protéines dans certaines conditions.

Les inhibiteurs de la cathepsine D sont des molécules conçues pour cibler et réduire spécifiquement l'activité enzymatique de la cathepsine D. Ces inhibiteurs agissent souvent en se liant au site actif de l'enzyme ou en modifiant sa conformation, l'empêchant ainsi d'interagir avec ses substrats protéiniques. Étant donné le rôle crucial de la cathepsine D dans le catabolisme des protéines au sein du lysosome, son inhibition peut avoir des effets profonds sur les processus cellulaires.