caspase-4 Substrats

Ac-LEHD-AFC est un substrat puissant de la caspase-4 qui présente une spécificité remarquable grâce à sa séquence peptidique unique. Ce composé subit une hydrolyse lors du clivage de la caspase-4, ce qui produit un signal fluorescent permettant de surveiller l'activité enzymatique en temps réel. Sa conception intègre un fluorophore qui améliore la sensibilité de la détection, tandis que le squelette peptidique assure une liaison optimale avec le site actif. La cinétique du composé révèle un taux de renouvellement rapide, ce qui en fait un outil efficace pour étudier la dynamique de la caspase-4 dans divers contextes cellulaires.

L'Ac-YVAD-AFC est un substrat sélectif de la caspase-4, caractérisé par sa séquence unique d'acides aminés qui facilite les interactions spécifiques avec le site actif de l'enzyme. Lors du clivage, il libère une fraction fluorescente, ce qui permet une détection sensible de l'activité de la caspase-4. La conception structurelle du composé favorise une liaison efficace et améliore la cinétique de la réaction, ce qui permet une analyse précise du rôle de la caspase-4 dans les voies apoptotiques et les mécanismes de signalisation cellulaire.

Ac-VAD-AFC est un substrat peptidique synthétique conçu pour la caspase-4, dont la séquence distinctive garantit une spécificité élevée pour le site actif de l'enzyme. Sa conception intègre un groupe fluorogène qui émet une fluorescence lors du clivage, ce qui permet une lecture sensible de l'activité enzymatique. Les interactions uniques du composé avec la caspase-4 améliorent son efficacité catalytique, ce qui en fait un outil précieux pour l'étude de la dynamique de la signalisation apoptotique et de la régulation cellulaire.

Le substrat de la caspase-1 présente une conformation structurelle unique qui facilite sa reconnaissance par la caspase-4, favorisant ainsi un clivage protéolytique efficace. Ce substrat est caractérisé par des résidus d'acides aminés spécifiques qui augmentent l'affinité de la liaison, ce qui accélère la cinétique de la réaction. Ses interactions avec le site actif de l'enzyme sont essentielles pour comprendre les voies inflammatoires, car il imite les substrats naturels impliqués dans la signalisation cellulaire. La stabilité du substrat dans diverses conditions renforce son rôle dans les essais biochimiques.

Ac-WVAD-AMC est un substrat peptidique synthétique conçu pour engager sélectivement la caspase-4, présentant une séquence unique qui s'adapte de manière optimale au site actif de l'enzyme. Ce substrat subit une hydrolyse rapide, ce qui produit un signal fluorescent permettant de suivre en temps réel l'activité de la caspase. Sa spécificité pour la caspase-4 par rapport aux autres caspases souligne son utilité dans la dissection des voies apoptotiques, tandis que sa stabilité robuste dans diverses conditions expérimentales renforce sa fiabilité dans les études biochimiques.

Ac-YVAD-pNA est un peptide synthétique qui sert de substrat à la caspase-4, caractérisé par sa séquence YVAD unique, qui facilite la liaison précise au site actif de l'enzyme. Lors du clivage, il libère de la p-nitroaniline, produisant un changement colorimétrique mesurable. Ce substrat présente un profil cinétique de réaction distinct, permettant l'analyse détaillée de l'activité de la caspase-4 dans divers contextes cellulaires, ce qui en fait un outil précieux pour l'étude des mécanismes apoptotiques.

Z-DEVD-pNA est un peptide synthétique conçu spécifiquement pour l'évaluation de l'activité de la caspase-4. Sa séquence DEVD est cruciale pour la reconnaissance sélective par l'enzyme, permettant un clivage efficace du substrat. La libération de p-nitroaniline sous l'action enzymatique entraîne un changement colorimétrique quantifiable, ce qui facilite les études cinétiques. La dynamique d'interaction unique de ce substrat avec la caspase-4 nous éclaire sur les voies apoptotiques, améliorant ainsi notre compréhension des mécanismes de mort cellulaire.

Ac-VAD-pNA est un substrat synthétique conçu pour l'étude de la caspase-4, comportant une séquence VAD qui garantit une spécificité élevée pour l'enzyme. Lors du clivage, il libère de la p-nitroaniline, qui peut être contrôlée par spectrophotométrie, ce qui permet une analyse cinétique détaillée. La conformation structurelle unique du substrat favorise une liaison efficace avec la caspase-4, révélant des détails complexes de son mécanisme catalytique et contribuant à une meilleure compréhension des voies de signalisation apoptotiques.

Ac-WEAD-AMC est un substrat spécialisé conçu pour étudier l'activité de la caspase-4. Sa séquence WEAD améliore la sélectivité et facilite les interactions précises avec l'enzyme. Lors du clivage, il libère la partie AMC fluorescente, ce qui permet un suivi en temps réel de l'activité enzymatique. La conformation unique du substrat et ses caractéristiques hydrophobes optimisent l'affinité de la liaison, ce qui permet de mieux comprendre la cinétique de la caspase-4 et son rôle dans l'apoptose cellulaire et l'inflammation.