La forskoline est un activateur bien connu qui, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, stimule directement l'adénylyl cyclase et active ainsi la protéine kinase A (PKA). Cette cascade a des effets étendus sur les protéines associées à la voie de signalisation de l'AMPc, orchestrant une variété de réponses cellulaires. La PMA est un autre activateur puissant, qui cible la protéine kinase C (PKC). En activant la PKC, la PMA influence l'état de phosphorylation d'une multitude de protéines impliquées dans diverses voies de signalisation, jouant un rôle important dans la régulation de la croissance et de la différenciation cellulaires. L'Ionomycine, un ionophore de calcium, exerce son effet en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire. Cette élévation des ions calcium peut activer de nombreuses protéines de liaison au calcium et des kinases, influençant les voies de signalisation qui sont dépendantes du calcium, affectant ainsi un large éventail de fonctions cellulaires, y compris la contraction musculaire, la libération de neurotransmetteurs et l'expression des gènes. L'acide okadaïque, un inhibiteur des protéines phosphatases PP1 et PP2A, maintient efficacement les protéines dans un état phosphorylé. Cette phosphorylation persistante a de multiples effets en aval sur les voies de signalisation, car elle empêche la désactivation des protéines dont l'inactivation nécessite une déphosphorylation.
Le LY294002 est un inhibiteur spécifique de la PI3K et, en bloquant cette kinase, il active indirectement la signalisation AKT, qui joue un rôle essentiel dans la survie et le métabolisme des cellules. U0126 et PD98059 inhibent sélectivement MEK1/2, modulant ainsi la voie MAPK/ERK, impliquée dans la division et la différenciation cellulaires. La rapamycine, en inhibant mTOR, affecte la voie de signalisation mTOR, ce qui a des implications pour la croissance et la prolifération cellulaires. De même, l'inhibition de la MAP kinase p38 par le SB203580 peut influencer les protéines de la voie de signalisation MAPK activée par le stress. La génistéine, un inhibiteur de la tyrosine kinase, modifie les voies de signalisation qui dépendent de la phosphorylation des résidus de tyrosine, qui sont essentiels dans le contrôle de la croissance cellulaire et de l'apoptose. Le W-7, qui inhibe la calmoduline, affecte l'activité des protéines kinases dépendantes de la calmoduline et influence ainsi les voies de signalisation régulées par le calcium/la calmoduline. La caliculine A, comme l'acide okadaïque, inhibe les protéines phosphatases, ce qui maintient les protéines dans un état actif et affecte les voies de signalisation dont la régulation repose sur l'état de phosphorylation.
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