Les activateurs de C6orf65 sont une série de composés chimiques qui facilitent le renforcement de l'activité fonctionnelle de C6orf65 par diverses voies de signalisation. La forskoline et l'IBMX agissent en augmentant l'AMPc intracellulaire, qui active la protéine kinase A (PKA) et pourrait conduire à la phosphorylation de protéines qui interagissent avec C6orf65, renforçant ainsi indirectement son activité. De même, la PMA agit comme un activateur de la PKC, affectant potentiellement la fonction de C6orf65 en modulant les interactions protéine-protéine par le biais de la phosphorylation. Le lipide bioactif sphingosine-1-phosphate peut également jouer un rôle dans l'activation de C6orf65 en se liant à ses récepteurs et en initiant des cascades de signalisation qui influencent l'activité de la protéine. Les modulateurs du flux calcique tels que l'A23187 et la thapsigargin augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui pourrait activer les kinases et les phosphatases dépendantes du calcium, renforçant ainsi potentiellement l'activité de C6orf65.
Les activateurs de la glucokinase (GK) comprennent une gamme variée de composés chimiques qui renforcent l'activité de l'enzyme par divers mécanismes biochimiques. Les substrats et les modulateurs allostériques tels que le glucose, le fructose-1-phosphate et le fructose-6-phosphate augmentent directement l'efficacité catalytique de la GK en augmentant son affinité pour le glucose et en facilitant son action phosphorylante, une étape critique de la glycolyse et de la synthèse du glycogène. De même, le sorbitol et la glucosamine stimulent indirectement l'activité de la GK; le sorbitol en augmentant la disponibilité intracellulaire du glucose par sa conversion en fructose, et la glucosamine en augmentant la production de fructose-6-phosphate par la voie de biosynthèse de l'hexosamine. Le glycéraldéhyde contribue également à cette activation en augmentant les niveaux d'intermédiaires glycolytiques qui peuvent stimuler la GK de manière allostérique. En outre, l'activation de l'AMPK par l'AICAR entraîne la phosphorylation de cibles susceptibles de modifier le métabolisme du glucose en faveur des voies impliquant l'activité de phosphorylation de la GK.
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