Les inhibiteurs chimiques de C6orf118 peuvent agir par diverses voies biochimiques pour entraver sa fonction. La staurosporine fonctionne comme un inhibiteur de kinase, ciblant les kinases en amont qui régulent C6orf118, conduisant ainsi à son inhibition fonctionnelle. De même, le LY294002 et la Wortmannine sont tous deux des inhibiteurs de PI3K, qui perturbent la voie de signalisation PI3K/AKT. Comme le C6orf118 est impliqué dans ces cascades de signalisation, la perturbation du PI3K peut entraîner une diminution de l'activité du C6orf118. En outre, la rapamycine, un inhibiteur de mTOR, peut réguler à la baisse l'activité des protéines en aval de mTOR qui peuvent interagir avec C6orf118 ou le réguler, ce qui entraîne son inhibition. Des inhibiteurs tels que le bortézomib, qui entravent l'activité du protéasome, peuvent entraîner une augmentation des protéines mal repliées, ce qui pourrait perturber le gène C6orf118 par le biais d'un stress protéotoxique. La geldanamycine se lie à Hsp90 et inhibe sa fonction de chaperon, qui pourrait être cruciale pour le bon repliement et la stabilité de C6orf118, entravant ainsi sa fonction.
En outre, la cyclosporine A, un inhibiteur de la calcineurine, peut diminuer les activités dépendantes du calcium de C6orf118, car il est impliqué dans les voies de signalisation du calcium. Les inhibiteurs de kinases tels que SB203580, PD98059, SP600125 et U0126 ciblent spécifiquement les MAPK comme p38 MAPK, MEK et JNK. L'inhibition de ces kinases entraîne une réduction de la phosphorylation et de l'activation des protéines qui pourraient être essentielles à la fonction de C6orf118. Par exemple, l'inhibition de MEK1/2 par U0126 entraîne une diminution de l'activation de la voie ERK, qui est potentiellement nécessaire au rôle de C6orf118. Enfin, ZM-447439 cible les kinases Aurora, qui peuvent être impliquées dans des processus cellulaires partagés avec C6orf118; leur inhibition pourrait entraîner l'inhibition fonctionnelle de C6orf118, démontrant la nature interconnectée des voies de signalisation cellulaires et leur influence sur la fonction des protéines.
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