Inhibiteurs C22orf43

Les inhibiteurs courants du C22orf43 comprennent, entre autres, le bortézomib CAS 179324-69-7, la rapamycine CAS 53123-88-9, la trichostatine A CAS 58880-19-6, l'U-0126 CAS 109511-58-2 et le LY 294002 CAS 154447-36-6.

ASPR1 est une protéine dont le nom suggère la présence d'un domaine riche en aspartate (Asp-rich). Bien que les fonctions et les caractéristiques exactes d'ASPR1 ne soient pas bien documentées ou entièrement comprises, nous pouvons déduire des rôles possibles en nous basant sur les caractéristiques communes des motifs riches en aspartate dans les protéines.Les motifs riches en aspartate sont connus pour participer aux fonctions catalytiques de plusieurs types d'enzymes, telles que celles impliquées dans la phase non oxydative de la voie des pentoses phosphates et dans la biosynthèse des acides aminés et des nucléotides. Les résidus aspartate contribuent généralement à la liaison des substrats ou des cofacteurs, et ils peuvent être impliqués dans le mécanisme catalytique lui-même, souvent en stabilisant les intermédiaires chargés au cours des réactions enzymatiques.

Compte tenu de son nom, ASPR1 pourrait fonctionner comme une enzyme ou une protéine de liaison où la région riche en aspartate joue un rôle crucial dans l'interaction avec d'autres molécules. Cela pourrait permettre à ASPR1 d'être impliqué dans une variété de voies métaboliques ou de signalisation, en fonction de sa structure spécifique et du contexte cellulaire. Dans les protéines où l'on trouve des domaines riches en aspartate, ceux-ci chélatent souvent les ions métalliques nécessaires à l'activité enzymatique ou facilitent la formation de complexes protéiques. Par conséquent, ASPR1 pourrait également jouer un rôle dans l'homéostasie des ions métalliques ou dans les voies de signalisation régulées par des changements de conformation dépendant des ions métalliques.