Inhibiteurs C1orf64

Les inhibiteurs courants du C1orf64 comprennent, sans s'y limiter, la staurosporine CAS 62996-74-1, le LY 294002 CAS 154447-36-6, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la 5-azacytidine CAS 320-67-2 et la trichostatine A CAS 58880-19-6.

La classe chimique des inhibiteurs de C1orf64 englobe une variété de composés qui influencent indirectement la fonction de la protéine codée par C1orf64. Le mode d'action de ces produits chimiques consiste à affecter les états de phosphorylation, l'expression des gènes, la synthèse des protéines et la stabilité des protéines. Par exemple, les inhibiteurs de kinases tels que la staurosporine agissent en inhibant l'activité catalytique d'un large spectre de protéines kinases, qui sont des enzymes qui modifient d'autres protéines en leur ajoutant chimiquement des groupes phosphates. Cette action peut modifier l'activité, les interactions ou la localisation de leurs protéines cibles, y compris C1orf64, à condition qu'elle soit régulée par la phosphorylation.

D'autres composés de cette classe affectent l'expression des gènes. Par exemple, la 5-azacytidine et la trichostatine A modulent l'expression de nombreux gènes en affectant l'état épigénétique de l'ADN et des histones. La 5-azacytidine inhibe les ADN méthyltransférases, ce qui peut entraîner une diminution de la méthylation de l'ADN, provoquant une augmentation de l'expression des gènes. La trichostatine A inhibe les histones désacétylases, ce qui peut entraîner un état plus ouvert de la chromatine, associé à une augmentation de la transcription des gènes. Ces deux mécanismes peuvent modifier le niveau d'expression de C1orf64. En outre, des produits chimiques comme la rapamycine et le cycloheximide ciblent les voies de synthèse des protéines. La rapamycine inhibe spécifiquement la voie mTOR, un régulateur essentiel de la croissance cellulaire et de la synthèse des protéines, ce qui peut entraîner une réduction de la synthèse d'un large éventail de protéines, dont le C1orf64. La cycloheximide bloque l'élongation des peptides pendant la traduction, ce qui entraîne une diminution globale de la synthèse des protéines.