Les inhibiteurs de la kinase C17orf64 tels que Staurosporine, PD98059, SP600125, U0126 et SB203580 peuvent modifier le paysage de la phosphorylation dans la cellule. Ce changement peut affecter l'activité, la localisation ou la stabilité d'un large éventail de protéines, y compris le C17orf64. En inhibant les kinases qui phosphorylent les substrats impliqués dans les voies de signalisation, ces composés peuvent moduler l'activité des protéines qui font partie de ces voies.
Les composés qui influencent la synthèse et la dégradation des protéines, tels que la rapamycine, le MG-132 et le cycloheximide, peuvent également affecter indirectement les niveaux et la fonction de C17orf64 en modifiant la machinerie cellulaire responsable du renouvellement des protéines. L'inhibition de la mTOR par la rapamycine, un régulateur central de la croissance cellulaire et de la synthèse des protéines, peut entraîner une diminution de l'expression de nombreuses protéines, dont le C17orf64. L'inhibition du protéasome par le MG-132 peut entraîner une accumulation de protéines ubiquitinées, qui peuvent inclure des protéines régulatrices qui interagissent avec le C17orf64. Le cycloheximide bloque l'étape de translocation dans la synthèse des protéines, ce qui pourrait réduire la synthèse de C17orf64 et de ses partenaires d'interaction. Les modulateurs des voies métaboliques, tels que le 2-Deoxy-D-glucose et la Metformine, peuvent avoir un impact sur le statut énergétique de la cellule, ce qui peut avoir des effets étendus sur les processus cellulaires et les voies de signalisation. En influençant le métabolisme, ces composés peuvent indirectement affecter la fonction des protéines, y compris celle du C17orf64, en raison des modifications de l'environnement cellulaire nécessaires à son activité.
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