Les inhibiteurs chimiques du C12orf35 jouent un rôle crucial dans la modulation de sa fonction en ciblant diverses voies de signalisation. La wortmannine et le LY294002, en tant qu'inhibiteurs de la PI3K, peuvent entraîner une cascade d'événements qui se traduisent par une activation réduite de l'Akt, une kinase qui est directement impliquée dans la voie dans laquelle opère le C12orf35. Cette réduction de l'activation de l'Akt entraîne par conséquent une inhibition de la fonction du C12orf35. De même, la rapamycine se lie à FKBP12 et inhibe mTOR, une autre kinase impliquée dans la voie du C12orf35. Cette inhibition de mTOR peut supprimer la fonction des protéines en aval de C12orf35, réduisant ainsi l'activité de la protéine dans la cellule. En outre, PD98059 et U0126, qui ciblent MEK1/2, peuvent réduire de manière significative la phosphorylation et l'activité de ERK dans la voie MAPK/ERK, une autre cascade de signalisation dont le C12orf35 est connu pour faire partie. En diminuant l'activité de l'ERK, ces inhibiteurs peuvent entraîner une réduction de la fonction du C12orf35.
En outre, le SB203580 et le SP600125 ciblent respectivement la MAP kinase p38 et la JNK, qui sont toutes deux impliquées dans les voies de signalisation du C12orf35. L'inhibition de ces kinases peut entraîner une diminution de l'activité fonctionnelle de C12orf35. PP2 et dasatinib inhibent les kinases de la famille Src, qui sont des régulateurs en amont des voies impliquant le C12orf35; ceci peut conduire à une réduction de l'activité kinase et donc à une inhibition de la fonction du C12orf35. L'erlotinib et le lapatinib inhibent l'EGFR et l'HER2, composants clés des voies de signalisation des récepteurs tyrosine kinase impliquant le C12orf35. L'inhibition de ces récepteurs permet de supprimer la signalisation en aval qui régule l'activité du C12orf35. Enfin, le sorafénib inhibe de multiples protéines kinases à tyrosine telles que les kinases VEGFR, PDGFR et Raf, qui font également partie des voies de signalisation dans lesquelles le C12orf35 est actif. L'inhibition de ces kinases par le sorafénib peut entraîner une réduction de la fonction de C12orf35, ce qui démontre la capacité du composé à inhiber l'activité de cette protéine spécifique par le biais de diverses voies interconnectées.
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