Les inhibiteurs de c-Kit appartiennent à une classe de petites molécules qui ciblent et inhibent sélectivement l'activité du récepteur tyrosine kinase c-Kit. Le récepteur c-Kit, également connu sous le nom de CD117 ou récepteur du facteur de cellules souches, joue un rôle crucial dans divers processus cellulaires, notamment la survie, la prolifération, la différenciation et la migration des cellules. Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui appartient à la famille des récepteurs tyrosine kinase, caractérisée par un domaine extracellulaire de liaison au ligand, une région transmembranaire unique et un domaine tyrosine kinase intracellulaire. L'activation du récepteur c-Kit se produit lors de la liaison à son ligand, le facteur de cellules souches (SCF), qui déclenche la dimérisation du récepteur et l'autophosphorylation subséquente de résidus tyrosine spécifiques dans le domaine cytoplasmique. Les inhibiteurs de c-Kit exercent leurs effets en se liant au domaine tyrosine kinase intracellulaire du récepteur c-Kit, empêchant ainsi la phosphorylation des résidus tyrosine et interrompant les cascades de signalisation en aval. Ces inhibiteurs sont conçus pour être hautement sélectifs pour c-Kit, minimisant ainsi les effets hors cible sur d'autres kinases. L'inhibition de la signalisation de c-Kit perturbe les processus cellulaires normaux pilotés par ce récepteur, ce qui a un impact sur la croissance, la survie et la migration des cellules. La diversité structurelle des inhibiteurs de c-Kit permet des variations dans leurs modes de liaison, offrant une spécificité dans le ciblage des différentes formes d'activation de c-Kit. La recherche sur les inhibiteurs de c-Kit a permis de mieux comprendre les mécanismes moléculaires sous-jacents qui régissent diverses fonctions cellulaires, mettant en lumière des pistes d'intervention dans les maladies où la signalisation c-Kit déréglée joue un rôle important.
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