Date published: 2025-9-12

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Inhibiteurs C/EBP ζ

Les inhibiteurs courants de C/EBP ζ comprennent notamment la curcumine CAS 458-37-7, le resvératrol CAS 501-36-0, la quercétine CAS 117-39-5, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5 et la génistéine CAS 446-72-0.

Les inhibiteurs de C/EBP ζ englobent une gamme variée de composés qui, sans inhiber directement C/EBP ζ (CCAAT/enhancer-binding protein zeta), ont le potentiel de moduler indirectement son activité par le biais de divers mécanismes cellulaires et moléculaires. Cette classe est unique dans son approche du ciblage d'une protéine qui n'est pas traditionnellement traitée par inhibition directe. Au contraire, ces composés influencent l'activité de C/EBP ζ en modulant les voies de signalisation et les processus cellulaires connexes. Les composés de cette classe sont souvent des produits naturels ou des dérivés de ceux-ci, connus pour leurs actions multicibles dans l'environnement cellulaire. Ils comprennent des polyphénols comme la curcumine et le resvératrol, des flavonoïdes comme la quercétine et la fisétine, et d'autres composés naturels comme le sulforaphane et la génistéine. Ces composés se caractérisent par leur capacité à interagir avec de multiples cibles moléculaires, affectant ainsi un réseau de voies de signalisation qui peuvent converger ou interagir avec les voies régulées par C/EBP ζ.

Les inhibiteurs de C/EBP ζ sont divers et complexes, reflétant la nature multidimensionnelle des processus de signalisation cellulaire. Par exemple, la curcumine est connue pour son influence sur divers facteurs de transcription et enzymes, qui peuvent avoir des effets en aval sur les voies impliquant C/EBP ζ. De même, l'interaction du resvératrol avec les sirtuines et d'autres molécules de signalisation peut entraîner une modulation des voies liées à la C/EBP ζ. La nature à large spectre des actions de ces composés est une caractéristique déterminante de cette classe chimique. Ils ne se lient pas directement à la C/EBP ζ, mais exercent leur influence par le biais d'une cascade d'événements cellulaires qui influencent finalement l'activité de la protéine.

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