Les composés qui augmentent l'AMP cyclique intracellulaire (AMPc) par la stimulation directe de l'adénylyl cyclase ou par l'inhibition des phosphodiestérases peuvent conduire à une augmentation de l'activité de BTNL3 par la voie de la protéine kinase A (PKA) dépendante de l'AMPc. Par exemple, certains composés qui agissent comme agonistes des récepteurs bêta-adrénergiques ou des récepteurs de l'adénosine ont la capacité de déclencher ces cascades de signalisation médiées par l'AMPc. L'augmentation des niveaux d'AMPc qui en résulte entraîne l'activation de la PKA, qui phosphoryle ensuite des protéines cibles susceptibles d'interagir avec BTNL3 et de réguler sa fonction. De même, les analogues de l'AMPc peuvent traverser la membrane cellulaire et activer directement la PKA, en contournant les récepteurs en amont et l'activation de l'adénylyl cyclase. La signalisation PKA renforcée pourrait alors influencer l'activité de BTNL3, bien que les protéines phosphorylées dans ce contexte et la manière dont elles modifient l'activité de BTNL3 ne soient pas encore totalement élucidées.
En augmentant encore l'activité de BTNL3, d'autres composés peuvent moduler les niveaux de calcium intracellulaire ou activer la protéine kinase C (PKC), dont on sait qu'elle a des effets très variés sur les voies de signalisation cellulaires. L'élévation du calcium intracellulaire, par des ionophores ou par d'autres moyens, peut activer des mécanismes de signalisation sensibles au calcium qui pourraient avoir des effets en aval sur l'activité de BTNL3. De même, les activateurs de la PKC peuvent phosphoryler une variété de protéines dans les voies de signalisation qui peuvent interférer avec la fonction de BTNL3. En outre, les inhibiteurs de tyrosine kinase et certains composés polyphénoliques peuvent également avoir un impact sur ces voies, ce qui pourrait entraîner un renforcement indirect de l'activité de BTNL3.
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