Bok est un membre de la famille des protéines Bcl-2, un groupe qui joue un rôle central dans la régulation de l'apoptose. Cette famille contient à la fois des membres pro-apoptotiques et anti-apoptotiques, et l'équilibre entre ces deux factions peut déterminer le destin cellulaire. Bok, en particulier, s'aligne sur la branche pro-apoptotique de cette famille, et son activité et sa régulation précises font l'objet de recherches en cours.
Parmi les substances chimiques susceptibles d'influencer le contexte dans lequel Bok opère, plusieurs se distinguent. Le vénétoclax, par exemple, cible spécifiquement Bcl-2, réduisant sa fonction anti-apoptotique et favorisant un milieu où les tendances pro-apoptotiques de Bok sont accentuées. De même, l'ABT-737, une protéine de la famille Bcl-2, peut stimuler l'apoptose en s'opposant aux protéines anti-apoptotiques, touchant ainsi indirectement la sphère fonctionnelle de Bok. Le navitoclax, un autre composé, s'adresse à de multiples protéines de la famille Bcl-2, affectant indirectement Bok en faisant pencher la balance cellulaire vers l'apoptose. Des composés comme la staurosporine, l'acide bétulinique et le paclitaxel illustrent encore ce thème, chacun influençant l'apoptose par des mécanismes distincts, qu'il s'agisse de l'inhibition des protéines kinases, du ciblage des mitochondries ou de la stabilisation des microtubules. Bien que leurs cibles primaires puissent diverger, l'effet en aval peut culminer dans un environnement propice à l'activation de Bok. Le JQ1 et le bortézomib soulignent encore ce principe en agissant sur des voies cellulaires qui, à leur tour, peuvent indirectement déclencher les tendances pro-apoptotiques de Bok.
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