| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Sulbactam | 68373-14-8 | sc-272516 | 1 g | $80.00 | ||
Le sulbactam agit comme un puissant inhibiteur de bêta-lactamase, caractérisé par sa capacité à former des liaisons covalentes avec les résidus sérine du site actif des enzymes bêta-lactamase. Cette interaction bloque efficacement l'hydrolyse des antibiotiques bêta-lactamases, renforçant ainsi leur stabilité. La structure bicyclique unique du composé permet un encombrement stérique spécifique, qui entrave davantage l'activité enzymatique. Les analyses cinétiques démontrent un profil d'inhibition compétitif, soulignant son rôle dans la modification des taux de réaction enzymatique. | ||||||
Phenoxymethylpenilloic Acid | 4847-29-4 | sc-208165 | 10 mg | $300.00 | ||
L'acide phénoxyméthylpénilloïque fonctionne comme un inhibiteur de bêta-lactamase grâce à sa capacité à interagir avec le site actif de l'enzyme, conduisant à la formation de complexes acyl-enzyme stables. Ce composé présente une configuration structurelle particulière qui accroît son affinité pour la bêta-lactamase, empêchant efficacement l'accès au substrat. Sa cinétique de réaction révèle un mécanisme d'inhibition non compétitif, mettant en évidence son rôle dans la modulation de l'activité enzymatique et la prolongation de l'efficacité des antibiotiques bêta-lactamines. | ||||||
3-(Acetylthio)-2-benzylpropionic Acid | 91702-98-6 | sc-209470 | 1 g | $220.00 | ||
L'acide 3-(acétylthio)-2-benzylpropionique agit comme un inhibiteur de bêta-lactamase en formant des liaisons covalentes avec des résidus de sérine dans le site actif de l'enzyme, perturbant ainsi sa fonction catalytique. La présence du groupe acétylthio augmente sa réactivité, ce qui permet une acylation rapide et une inactivation ultérieure de l'enzyme. Les propriétés stériques et électroniques uniques de ce composé facilitent la liaison sélective, influençant la dynamique des interactions enzyme-substrat et modifiant la voie enzymatique globale. | ||||||