Inhibiteurs β-Galactose Dehydrogenase

Les inhibiteurs courants de la β-galactose déshydrogénase comprennent, sans s'y limiter, le 2-Deoxy-D-glucose CAS 154-17-6, l'Epalrestat CAS 82159-09-9 et l'Alrestatin CAS 51411-04-2.

Les inhibiteurs chimiques de la β-galactose déshydrogénase englobent une variété de composés qui interfèrent avec la capacité de l'enzyme à catalyser l'oxydation du β-galactose. L'acide phénylboronique est connu pour son affinité avec les diols, ce qui lui permet de se lier aux hydrates de carbone tels que le β-galactose. Cette liaison empêche la bonne interaction du β-galactose avec la β-Galactose Déshydrogénase, inhibant ainsi la fonction de l'enzyme. De même, le 2-Désoxy-D-galactose agit comme un inhibiteur compétitif en raison de sa ressemblance structurelle avec le β-galactose, en occupant le site actif de l'enzyme et en empêchant ainsi le substrat réel de s'associer à la β-galactose déshydrogénase. Des composés comme le Fidarestat, le Sorbinil, le Tolrestat, l'Epalrestat, le Ponalrestat, le Zopolrestat et l'Alrestatin, qui sont principalement des inhibiteurs de l'aldose réductase, ont un mode d'action qui implique la liaison au site actif de leurs enzymes cibles. Par ce mécanisme, ces inhibiteurs peuvent occuper le site actif de la β-Galactose Déshydrogénase, empêchant l'enzyme d'interagir avec le β-galactose.

D'autre part, le DAB, connu pour ses effets inhibiteurs sur l'aldéhyde déshydrogénase, peut se lier à la β-Galactose déshydrogénase, ce qui entraîne l'obstruction de l'action catalytique de l'enzyme. Collectivement, ces inhibiteurs se lient à la β-Galactose Déshydrogénase d'une manière qui perturbe son cycle catalytique naturel, diminuant effectivement la capacité de l'enzyme à traiter son substrat, le β-galactose.