Inhibiteurs β-defensin 114

Les inhibiteurs courants de la β-défensine 114 comprennent notamment le nitrate d'argent CAS 7761-88-8, le chlorure de benzéthonium CAS 121-54-0, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2, la chlorhexidine CAS 55-56-1 et le tampon de fixation FCM (10X) CAS 50-00-0.

Les inhibiteurs chimiques de la β-défensine 114 utilisent divers mécanismes pour inhiber la fonction de cette protéine antimicrobienne. Le nitrate d'argent, en libérant des ions argent, peut se lier à la protéine, ce qui entraîne une dénaturation ou une perturbation de son activité antimicrobienne en bloquant ses sites actifs. Cette interaction peut inhiber la capacité de la β-défensine 114 à s'associer aux membranes microbiennes, une étape cruciale pour son action antimicrobienne. De même, le chlorure de benzéthonium, en raison de sa capacité à perturber les interactions avec les membranes cellulaires, compromet l'intégrité structurelle de la β-défensine 114 et empêche son interaction avec les membranes cellulaires microbiennes. L'acétate phénylmercurique peut se lier aux résidus cystéine de la β-défensine 114, ce qui modifie sa structure tertiaire et empêche le repliement correct nécessaire à son action. Le chlorure de cadmium peut remplacer les ions zinc dans la β-défensine 114, entraînant une perte de fonction due à un mauvais repliement ou à une perturbation structurelle, tandis que le méthanol rompt les liaisons hydrogène au sein de la protéine, entraînant une dénaturation et une inhibition subséquente de son intégrité structurelle.

Toujours sur le thème de l'inhibition structurelle, la chlorhexidine peut entraver stériquement l'association de la β-défensine 114 avec les membranes microbiennes en raison de sa nature cationique, ce qui inhibe l'activité antimicrobienne de la protéine. Le formaldéhyde induit une réticulation au sein de la β-défensine 114, ce qui entraîne une rigidité ou une agrégation, empêchant l'interaction avec les cibles microbiennes. Le propylène glycol peut perturber les associations protéine-lipide qui sont essentielles pour l'interaction membranaire de la β-défensine 114, inhibant ainsi sa fonction. Le peroxyde d'hydrogène modifie par oxydation les acides aminés soufrés de la β-défensine 114, altérant sa structure et inhibant la formation de liaisons disulfures essentielles à son activité. La pyrithione de zinc peut se lier à des sites de la β-défensine 114 qui sont cruciaux pour la liaison des cations divalents, inhibant ainsi sa fonction antimicrobienne. L'azoture de sodium réduit les niveaux d'ATP, nécessaires au bon repliement et au bon fonctionnement des protéines, inhibant ainsi l'activité de la β-défensine 114. Enfin, le Triton X-100, en tant que surfactant non ionique, peut solubiliser la β-défensine 114, perturbant ainsi les interactions essentielles protéine-lipide et protéine-protéine, ce qui inhibe la fonction de la protéine contre les membranes microbiennes. L'interaction de chaque produit chimique avec la β-défensine 114 entraîne une diminution de la capacité innée de la protéine à jouer son rôle antimicrobien en perturbant la structure de la protéine ou les interactions essentielles requises pour son activité.