Inhibiteurs BEND2

Les inhibiteurs courants de BEND2 comprennent, entre autres, PD 98059 CAS 167869-21-8, LY 294002 CAS 154447-36-6, Rapamycin CAS 53123-88-9, Y-27632, base libre CAS 146986-50-7 et SB 431542 CAS 301836-41-9.

Les inhibiteurs de BEND2 utilisent une myriade de voies biochimiques complexes pour réduire l'activité fonctionnelle de cette protéine. Par exemple, l'activité de BEND2 est étroitement liée à la voie PI3K/Akt, une voie de signalisation essentielle pour de nombreux processus cellulaires. Lorsque cette voie est inhibée, le rôle de BEND2 dans les activités cellulaires est par conséquent diminué. De même, BEND2 dépend de la signalisation mTOR pour ses diverses fonctions, et l'inhibition allostérique de mTOR se traduit par une réduction en aval de l'activité de BEND2. La modulation d'autres voies, telles que JAK/STAT, Wnt/β-caténine et MAPK/ERK, a également un impact indirect sur BEND2, car il s'agit de cascades de signalisation dans lesquelles BEND2 est directement impliqué. L'inhibition des voies JAK/STAT et Wnt/β-caténine entraîne une diminution notable de l'activité de BEND2, soulignant la dépendance de la protéine à l'égard de ces voies pour son expression fonctionnelle.

En outre, l'activité de BEND2 est soumise à la régulation de multiples voies médiées par des kinases; par exemple, la phosphorylation de Cdk5 est cruciale pour l'activité de BEND2, et son inhibition peut entraîner une diminution de l'état fonctionnel de BEND2. L'inhibition de NF-κB, de la signalisation Hedgehog et de GSK-3β entraîne également une diminution de l'activité de BEND2. Ces inhibiteurs agissent en perturbant les mécanismes de signalisation normaux, réduisant ainsi indirectement l'activité de BEND2. En outre, la modulation des voies d'adhésion cellulaire par l'inhibition de l'ILK et la modification des activités des kinases, telles que celles de PDK1, jouent un rôle important dans la régulation indirecte de BEND2.