Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs Arylsulfatase D

Les inhibiteurs courants de l'arylsulfatase D comprennent, sans s'y limiter, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7, le chlorate de sodium CAS 7775-09-9, le nitrite de sodium CAS 7632-00-0, l'oxyde de phénylarsine CAS 637-03-6 et la solution d'hydroxylamine CAS 7803-49-8.

Les inhibiteurs de l'arylsulfatase D englobent une gamme de composés qui interagissent avec l'enzyme pour réduire son activité fonctionnelle par divers mécanismes biochimiques. Certains inhibiteurs y parviennent en entrant directement en compétition avec le substrat naturel pour le site actif de l'enzyme; leur imitation structurelle de la composition du substrat naturel en fait des inhibiteurs compétitifs efficaces, qui réduisent donc directement la capacité de l'enzyme à catalyser l'hydrolyse des sulfates. D'autres se lient au site actif de l'enzyme de manière non compétitive, en s'attachant à des régions de l'enzyme distinctes du site catalytique, ce qui induit des changements de conformation qui diminuent l'activité de l'enzyme. Ces inhibiteurs font en sorte que même en présence d'un substrat naturel abondant, l'activité de l'enzyme est considérablement réduite.

D'autres molécules exercent leur effet inhibiteur en interagissant avec des groupes fonctionnels cruciaux ou des cofacteurs de l'arylsulfatase D. Certaines forment des modifications covalentes avec des résidus du site actif, entraînant une inhibition irréversible et une diminution durable de l'activité de l'enzyme. D'autres chélatent les ions métalliques cofacteurs essentiels à l'action catalytique de l'enzyme, entravant ainsi indirectement sa fonction. Il existe également des inhibiteurs qui induisent l'oxydation de résidus d'acides aminés spécifiques ou qui favorisent la réticulation au sein de l'enzyme, ce qui entraîne des altérations structurelles préjudiciables à la fonction de l'enzyme.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Copper(II) sulfate

7758-98-7sc-211133
sc-211133A
sc-211133B
100 g
500 g
1 kg
$45.00
$120.00
$185.00
3
(1)

Les ions cuivre peuvent se lier au site actif de l'arylsulfatase D, où ils entrent en compétition avec le substrat sulfate. Cette inhibition compétitive entraîne une diminution de l'activité enzymatique due à l'occupation du site catalytique.

Sodium chlorate

7775-09-9sc-212938
100 g
$58.00
1
(0)

Agit comme un analogue de substrat et peut inhiber de manière compétitive l'Arylsulfatase D en imitant la structure du substrat naturel, bloquant ainsi le site actif de l'enzyme et réduisant son activité sulfatase.

Sodium nitrite

7632-00-0sc-203393A
sc-203393B
sc-203393
25 g
100 g
500 g
$20.00
$22.00
$40.00
1
(0)

Peut modifier la structure de l'arylsulfatase D en oxydant ses résidus cystéine, entraînant un changement de conformation qui réduit son activité enzymatique.

Phenylarsine oxide

637-03-6sc-3521
250 mg
$40.00
4
(1)

Peut se lier aux dithiols vicinaux de l'Arylsulfatase D, perturbant la structure tertiaire de l'enzyme et réduisant son activité.

Hydroxylamine solution

7803-49-8sc-250136
100 ml
$71.00
(0)

Réagit avec les groupes aldéhyde ou cétone dans le site actif de l'Arylsulfatase D, modifiant sa conformation structurelle et donc son activité enzymatique.

Sodium molybdate

7631-95-0sc-236912
sc-236912A
sc-236912B
5 g
100 g
500 g
$55.00
$82.00
$316.00
1
(0)

Agit comme un inhibiteur compétitif de l'arylsulfatase D en imitant la structure du groupe sulfate, ce qui entraîne une diminution de l'activité enzymatique due à la compétition au niveau du site actif.

FCM Fixation buffer (10X)

sc-3622
10 ml @ 10X
$61.00
16
(1)

Le formaldéhyde peut réticuler les résidus lysine de l'arylsulfatase D, ce qui entraîne une altération de sa structure tridimensionnelle et une diminution de son activité enzymatique.

Phenylmethylsulfonyl Fluoride

329-98-6sc-3597
sc-3597A
1 g
100 g
$50.00
$683.00
92
(1)

Ce composé agit comme un inhibiteur irréversible en sulfonylant les groupes hydroxyles dans le site actif de l'Arylsulfatase D, ce qui entraîne une diminution de sa fonction catalytique.