APS Activateurs

Les activateurs APS courants comprennent, entre autres, l'insuline CAS 11061-68-0, la wortmannine CAS 19545-26-7, le LY 294002 CAS 154447-36-6, l'U-0126 CAS 109511-58-2 et la tyrphostine B42 CAS 133550-30-8.

L'APS (Adapter Protein with PH and SH2 domains) est une protéine de signalisation cruciale impliquée dans divers processus cellulaires, fonctionnant principalement comme molécule adaptatrice dans les voies de signalisation intracellulaires. Son rôle est de relayer les signaux extracellulaires provenant des récepteurs de la surface cellulaire vers les molécules effectrices en aval, médiant ainsi les réponses cellulaires aux stimuli externes. L'APS contient de multiples domaines, notamment un domaine d'homologie pleckstrine (PH) et un domaine d'homologie Src 2 (SH2), qui facilitent ses interactions avec d'autres protéines de signalisation et lui permettent d'exercer ses fonctions de régulation au sein des cascades de signalisation.

L'activation de l'APS se produit généralement en réponse à la liaison d'un ligand à des récepteurs de la surface cellulaire, tels que les récepteurs à tyrosine kinase (RTK) ou les récepteurs de cytokines. Lors de la liaison du ligand, ces récepteurs subissent des changements de conformation et une autophosphorylation, ce qui entraîne le recrutement et l'activation de protéines de signalisation en aval, dont l'APS. Le domaine PH de l'APS facilite son recrutement à la membrane plasmique, où il interagit avec les phosphoinositides générés par l'activation du récepteur. Ensuite, le domaine SH2 de l'APS se lie à des résidus tyrosine phosphorylés sur des récepteurs activés ou d'autres protéines adaptatrices, ce qui entraîne la phosphorylation de l'APS elle-même. Cette phosphorylation induit un changement de conformation de l'APS, exposant des sites de liaison pour des molécules effectrices en aval, telles que la PI3-kinase et le Grb2-associated binder (Gab), facilitant ainsi la propagation des cascades de signalisation.