Inhibiteurs Aminopeptidase P2

Les inhibiteurs courants de l'aminopeptidase P2 comprennent, entre autres, la bestatine CAS 58970-76-6, le chlorhydrate d'amastatine CAS 100938-10-1, le muscimol CAS 2763-96-4, l'actinonine CAS 13434-13-4 et le captopril CAS 62571-86-2.

Les inhibiteurs de l'aminopeptidase P2 représentent un groupe diversifié de produits chimiques qui peuvent affecter indirectement l'activité enzymatique de l'aminopeptidase P2. Ces inhibiteurs agissent généralement en interférant avec les ions métalliques qui sont cruciaux pour l'activité catalytique de l'aminopeptidase, en se liant au site actif de l'enzyme ou en imitant l'état de transition de l'hydrolyse peptidique. L'aminopeptidase P2 étant une métalloenzyme, des composés tels que la Bestatine, l'Amastatine, le Probestin, le Phosphoramidon, l'Actinonine, le Captopril, le Tosedostat et l'Aspergillomarasmine A peuvent inhiber son activité en chélatant l'ion zinc essentiel à sa fonction. Ce processus de chélation perturbe le fonctionnement normal du site actif de l'enzyme, empêchant ainsi le clivage des peptides.

En outre, certains de ces inhibiteurs pourraient également interagir avec le complexe enzyme-substrat ou le site actif de l'enzyme d'une manière qui empêche la liaison du substrat. Par exemple, la Bestatine et l'Amastatine sont connues pour occuper le site actif des aminopeptidases de manière compétitive, bloquant ainsi l'accès aux substrats naturels. Des composés comme l'actinonine, qui est un antibiotique, ont la capacité d'inhiber à large spectre diverses aminopeptidases, ce qui suggère que leurs caractéristiques structurelles leur permettent de s'insérer dans les sites actifs de ces enzymes, y compris l'APP2. Des inhibiteurs synthétiques comme la leuhistine, la boroleucine, le PAQ-22 et le BEL-7402 ont été conçus ou découverts sur la base de leur capacité à interagir avec les sites actifs des aminopeptidases.