Inhibiteurs Aminopeptidase B

Les inhibiteurs courants de l'aminopeptidase B comprennent, sans s'y limiter, l'arphaménine B CAS 144110-38-3, la bestatine CAS 58970-76-6, le chlorhydrate de bestatine CAS 65391-42-6, la puromycine CAS 53-79-2 et le CHR 2797 CAS 238750-77-1.

Les inhibiteurs de l'aminopeptidase B couvrent plusieurs classes chimiques, allant des inhibiteurs directs de l'enzyme à ceux qui agissent de manière plus périphérique en modifiant l'environnement opérationnel de l'enzyme. Les inhibiteurs directs, tels que la Bestatine, l'Amastatine et l'Actinonine, agissent en se liant au site actif de l'aminopeptidase B. Ils empêchent l'enzyme d'hydrolyser les liaisons peptidiques, en particulier en éliminant les acides aminés basiques des peptides. Ces produits chimiques exercent leurs effets sans nécessiter d'étapes intermédiaires, en exerçant une action inhibitrice immédiate. Les agents chélateurs de métaux comme l'EDTA et la phénanthroline agissent en séquestrant les ions métalliques qui sont essentiels à l'activité catalytique de l'enzyme. Ce faisant, ces agents entraînent une inhibition directe de la fonction de l'enzyme, affectant son rôle dans la modification des acides aminés.

D'autres inhibiteurs, tels que la leupeptine et le PMSF, affectent la disponibilité des substrats sur lesquels agit l'aminopeptidase B. Ces produits chimiques inhibent la sérine et la cérine, ce qui a pour effet d'augmenter le nombre de substrats disponibles. Ces produits chimiques inhibent les sérines et les cystéines protéases, qui sont en amont de la cascade protéolytique qui fournit finalement des substrats à l'Aminopeptidase B. La Puromycine et la Chloroquine agissent par un mécanisme différent. La puromycine inhibe la synthèse des protéines au niveau des ribosomes, réduisant ainsi le nombre de substrats peptidiques disponibles pour l'action de l'aminopeptidase B. La chloroquine perturbe la synthèse des protéines au niveau des ribosomes. La chloroquine perturbe l'acidification de l'endosome, ce qui pourrait modifier les conditions de pH intracellulaire dans lesquelles l'aminopeptidase B fonctionne de manière optimale. Cela représente une modulation indirecte de la fonction de l'enzyme en changeant le milieu cellulaire en conditions moins favorables à son activité.