AMAP-1, également connue sous le nom d'ASAP1 (ArfGAP with SH3 domain, ankyrin repeat, and PH domain 1), est une protéine multifonctionnelle qui joue un rôle essentiel dans la dynamique et l'architecture cellulaires. En tant que protéine activatrice de GTPase (GAP) pour la petite GTPase Arf1, AMAP-1 régule le remodelage du cytosquelette d'actine médié par Arf1, qui est crucial pour divers processus cellulaires, y compris la migration cellulaire, l'adhésion et le trafic vésiculaire.
AMAP-1 se caractérise par la présence de plusieurs domaines d'interaction protéique, notamment le domaine SH3, le domaine PH et les répétitions d'ankyrine. Ces domaines permettent à AMAP-1 d'interagir avec un large éventail d'autres protéines, intégrant ainsi des signaux qui coordonnent la dynamique de l'actine et le trafic membranaire. Le domaine PH, en particulier, se lie aux phospholipides de la membrane cellulaire, ce qui peut recruter AMAP-1 à des endroits cellulaires spécifiques, notamment ceux qui subissent un remodelage actif. La protéine est connue pour être impliquée dans l'invasivité des cellules cancéreuses, et son expression est régulée à la hausse dans certains types de cancers, où elle a été associée à la progression de la maladie. Les mécanismes exacts par lesquels AMAP-1 contribue à la progression de la maladie sont encore à l'étude, mais on pense qu'ils impliquent la modulation des voies de signalisation cellulaires qui contrôlent la forme et la motilité des cellules.
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