Inhibiteurs Adh1

Les inhibiteurs Adh1 courants comprennent, sans s'y limiter, la trichostatine A CAS 58880-19-6, la 5-azacytidine CAS 320-67-2, l'acide rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4, l'actinomycine D CAS 50-76-0 et la cyclopamine CAS 4449-51-8.

Les inhibiteurs d'Adh1 sont une classe de composés qui ciblent l'enzyme alcool déshydrogénase 1 (ADH1), qui joue un rôle central dans l'oxydation métabolique des alcools en aldéhydes. Les alcools déshydrogénases sont un groupe d'enzymes contenant du zinc qui catalysent la conversion des alcools, tels que l'éthanol, le méthanol et d'autres alcools primaires et secondaires, en leurs dérivés aldéhydiques correspondants. L'ADH1, en particulier, est l'une des isoformes de l'alcool déshydrogénase que l'on trouve principalement dans le foie et, dans une certaine mesure, dans d'autres tissus. L'inhibition de l'ADH1 bloque la capacité de l'enzyme à convertir les alcools en aldéhydes, stoppant ainsi la voie d'oxydation au stade de l'alcool. Le mécanisme moléculaire de l'inhibition de l'ADH1 implique généralement la liaison des inhibiteurs au site actif de l'enzyme, où ils peuvent se coordonner avec l'ion zinc présent dans le noyau catalytique. Cette coordination peut modifier la conformation de l'enzyme, l'empêchant d'interagir avec les substrats alcooliques. En outre, certains inhibiteurs peuvent entrer en compétition directe avec le substrat de l'alcool en se liant au même site actif ou peuvent interagir de manière allostérique, induisant des changements de conformation qui réduisent l'activité de l'enzyme. L'étude des inhibiteurs de l'ADH1 est importante en biochimie et en enzymologie, car elle permet de mieux comprendre le métabolisme de l'alcool, la biologie redox et la régulation enzymatique. Ces inhibiteurs sont également des outils utiles en recherche biochimique pour disséquer le rôle de l'alcool déshydrogénase dans divers systèmes biologiques et processus métaboliques, en particulier ceux qui impliquent des aldéhydes et des alcools en tant qu'intermédiaires clés.