L'ADAMTS (A Disintegrin and Metalloproteinase with Thrombospondin Motifs) représente une famille d'enzymes connues pour leur rôle dans le remodelage et la dégradation de la matrice extracellulaire (MEC). Au sein de cette famille, l'ADAMTS-2 se distingue par sa spécificité à cliver le procollagène pour faciliter la formation de fibres de collagène matures. Il s'agit d'une protéine complexe comprenant de multiples domaines, dont un domaine métalloprotéinase, un domaine de type désintégrine et des motifs thrombospondine. Cette structure multidomaine lui permet d'interagir avec un large éventail de biomolécules et en fait un acteur essentiel de l'équilibre dynamique de la MEC. L'activité de l'ADAMTS-2 est régulée de manière complexe à plusieurs niveaux, englobant la modulation transcriptionnelle et translationnelle, les modifications post-traductionnelles et l'interaction avec les inhibiteurs naturels et les cofacteurs. Des facteurs tels que les cytokines, les facteurs de croissance et le stress mécanique peuvent influencer l'expression et l'activité enzymatique de l'ADAMTS-2.
Les activateurs d'ADAMTS-2 peuvent renforcer directement ou indirectement l'activité ou l'expression d'ADAMTS-2. Par exemple, certaines petites molécules peuvent inhiber des voies antagonistes à l'expression de l'ADAMTS-2, servant ainsi d'activateurs indirects. Les modulateurs épigénétiques, tels que les inhibiteurs de l'histone désacétylase (HDAC), constituent un autre moyen d'influencer l'ADAMTS-2, ce qui pourrait permettre d'augmenter l'expression des gènes. La disponibilité des substrats est un autre point de régulation; les petites molécules qui stabilisent la MEC peuvent ainsi augmenter le pool de substrats sur lesquels l'ADAMTS-2 agit. Certains activateurs pourraient agir en modulant l'environnement du stress oxydatif, affectant ainsi la fonction optimale de l'ADAMTS-2. Ces produits chimiques fonctionnent donc au sein d'un vaste réseau de voies biologiques pour moduler l'activité de l'ADAMTS-2, qui a à son tour un impact profond sur l'intégrité et l'homéostasie de la MEC.
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