Les activateurs d'ABHD12B agissent par le biais de divers mécanismes biochimiques pour renforcer l'activité de cette enzyme hydrolase. L'activation peut se produire par la modification des niveaux de second messager intracellulaire, comme on le voit avec les composés qui augmentent l'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Des niveaux élevés d'AMPc peuvent entraîner l'activation de protéines kinases qui phosphorylent ABHD12B, ce qui améliore la fonctionnalité de l'enzyme. Ces événements de phosphorylation jouent un rôle central dans la régulation d'ABHD12B, car ils peuvent modifier sa conformation et, par conséquent, son activité. En outre, les lipides bioactifs jouent un rôle important en interagissant avec les récepteurs qui initient des cascades de signalisation, aboutissant à la phosphorylation ou à la modulation allostérique d'ABHD12B. Ces lipides peuvent également être métabolisés en molécules qui influencent directement l'état d'activation d'ABHD12B. En outre, les modifications des niveaux de calcium intracellulaire peuvent activer les kinases dépendantes du calcium, qui peuvent alors cibler ABHD12B pour l'activer par phosphorylation.
En outre, la modulation du métabolisme cellulaire et de l'environnement redox par des cofacteurs spécifiques peut avoir un impact indirect sur les voies qui conduisent à l'activation d'ABHD12B. Par exemple, les modifications de l'état d'acylation des protéines dues à l'action des sirtuines peuvent affecter l'activité d'ABHD12B. De même, les composés qui inhibent les protéines tyrosine phosphatases ou la glycogène synthase kinase-3 (GSK-3) peuvent entraîner une augmentation des protéines phosphorylées, créant ainsi un environnement favorable à l'activation d'ABHD12B.
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