Villin Anticorpo (G-6): sc-365310
- Villin Anticorpo G-6é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgG1 κ, citado em 3 publicações, fornecido em 200 µg/ml
- Produzido contra aminoácidos 721-780 mapeamento no C-terminus de Villin de human origem
- recomendado para a detecção de Villin of human origin by WB, IP, IF, IHC(P) and ELISA
- See Villin (1D2C3): sc-58897 for additional antibody conjugates, including AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 and 790.
- m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP e m-IgGκ BP-HRP são os reagentes de deteção secundários preferidos para Villin Antibody (G-6) para aplicações WB e IHC(P). Estes reagentes são agora oferecidos em pacotes com Villin Antibody (G-6)(ver informações de encomenda abaixo).
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VEJA TAMBÉM
Caldesmon, Filamin 1, Nebulin e Villin são proteínas de ligação protéica à actina expressas e reguladas diferencialmente. As formas musculares (CDh) e não musculares (CDl) da Caldesmon foram identificadas e cada uma delas mostrou que pode ser ligada à actina, bem como à calmodulina e à miosina. A CDh é expressa predominantemente em filamentos finos no músculo liso, enquanto a CDl é amplamente expressa em tecidos e células não musculares. A filamina 1, que é expressa de forma ubíqua e existe como um homodímero, funciona para ligar a actina aos filamentos. A nebulina é uma grande proteína filamentosa específica do tecido muscular que pode funcionar como uma régua para o comprimento do filamento. Várias isoformas de Nebulin são produzidas pelo uso de exons alternativos. A Villin é regulada por Ca2+ e é o principal componente estrutural da borda em forma de escova das células absortivas.
Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA
LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences
Referencias do Villin Anticorpo (G-6):
- Imunoexpressão de villin em tumores neuroendócrinos e suas implicações diagnósticas. | Zhang, PJ., et al. 1999. Arch Pathol Lab Med. 123: 812-6. PMID: 10458829
- Função da Villin na organização do citoesqueleto de actina. Correlação dos efeitos in vivo com as suas actividades bioquímicas in vitro. | Friederich, E., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 26751-60. PMID: 10480879
- Dobragem multiestado do domínio da cabeça da vilina. | Tang, Y., et al. 2006. J Mol Biol. 355: 1066-77. PMID: 16337228
- Um novo papel para a vilina na sobrevivência e homeostase das células epiteliais intestinais. | Wang, Y., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 9454-64. PMID: 18198174
- Villin e actina na membrana da borda em forma de escova do rim do camundongo se ligam e são degradadas por meprinas, uma interação que contribui para a lesão na isquemia-reperfusão. | Ongeri, EM., et al. 2011. Am J Physiol Renal Physiol. 301: F871-82. PMID: 21795642
- Comparação funcional da vilina e da gelsolina. Efeitos do Ca2+, KCl e polifosfoinositídeos. | Janmey, PA. and Matsudaira, PT. 1988. J Biol Chem. 263: 16738-43. PMID: 2846546
- O vírus Sendai recruta a vilina celular para remodelar o citoesqueleto de actina durante a fusão com hepatócitos. | Chandra, S., et al. 2017. Mol Biol Cell. 28: 3801-3814. PMID: 29074568
- Heterogeneidade na dobragem do subdomínio HP36 da peça central da Villin. | Nagarajan, S., et al. 2018. J Phys Chem B. 122: 11640-11648. PMID: 30118232
- Evidência para a associação de villin com filamentos centrais e radículas de microvilosidades epiteliais intestinais. | Drenckhahn, D., et al. 1983. Cell Tissue Res. 228: 409-14. PMID: 6337719
- A disrupção direcionada do gene da villin do camundongo não prejudica a morfogénese das microvilosidades. | Pinson, KI., et al. 1998. Dev Dyn. 211: 109-21. PMID: 9438428
Informacoes sobre ordens
| Nome do Produto | Numero de Catalogo | UNID | Preco | Qde | FAVORITOS | |
Villin Anticorpo (G-6) | sc-365310 | 200 µg/ml | $322.00 | |||
Pacote do Villin (G-6): m-IgG Fc BP-HRP | sc-537793 | 200 µg Ab; 10 µg BP | $361.00 | |||
Pacote do Villin (G-6): m-IgGκ BP-HRP | sc-535184 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $361.00 | |||
Pacote do Villin (G-6): m-IgG1 BP-HRP | sc-545357 | 200 µg Ab; 20 µg BP | $361.00 |