Villin Anticuerpo (1D2C3): sc-58897

El anticuerpo Villin (1D2C3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón de cadena ligera kappa que detecta la proteína Villin de origen murino, rata, humano y aviar mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica con secciones incluidas en parafina (IHCP) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo antivillina (1D2C3) está disponible tanto en forma no conjugada como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, peroxidasa de rábano picante (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La villina desempeña un papel crucial en la organización del citoesqueleto de actina, sobre todo en el borde en cepillo de las células epiteliales absorbentes, donde la villina contribuye a mantener la forma de la célula y su superficie para la absorción. La actividad de la villina está regulada por los iones de calcio, que influyen en la unión y la separación de los filamentos de actina, facilitando cambios dinámicos en el citoesqueleto esenciales para la motilidad y la morfología celulares. La interacción de la villina con otras proteínas de unión a la actina, como la caldesmon, la filamina 1 y la nebulina, pone de relieve la importancia de la villina en la regulación del citoesqueleto, lo que la convierte en un componente vital tanto en los tejidos musculares como en los no musculares. La expresión y regulación diferencial de la Villina subraya su papel en diversas funciones celulares, destacando su importancia en el mantenimiento de la integridad y función celular en diferentes especies.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Villin Anticuerpo (1D2C3) Referencias:

1. Regulación del desarrollo de la expresión génica de la villina en los linajes celulares epiteliales de los tractos digestivo y urogenital del ratón.  |  Maunoury, R., et al. 1992. Development. 115: 717-28. PMID: 1425351
2. El caldesmón se une a la miosina del músculo liso y al bastón de miosina y entrecruza los filamentos gruesos con los filamentos de actina.  |  Marston, S., et al. 1992. J Muscle Res Cell Motil. 13: 206-18. PMID: 1534566
3. La expresión de villina se pierde con frecuencia en el cáncer de colon poco diferenciado.  |  Arango, D., et al. 2012. Am J Pathol. 180: 1509-21. PMID: 22349300
4. De la estructura a la función de la villina, una proteína de unión a actina del borde en cepillo.  |  Friederich, E., et al. 1990. Bioessays. 12: 403-8. PMID: 2256904
5. La fosforilación específica de villina remodela el citoesqueleto de actina para regular la fusión de membranas mediada por la glicoproteína viral de Sendai.  |  Chandra, S., et al. 2019. FEBS Lett. 593: 1927-1943. PMID: 31183850
6. La villina es un biomarcador de polaridad inversa en el carcinoma micropapilar colorrectal.  |  Zhao, L., et al. 2021. Oncol Lett. 21: 72. PMID: 33365083
7. Dominios de unión a actina y dimerización de la filamina de células HeLa.  |  Weihing, RR. 1988. Biochemistry. 27: 1865-9. PMID: 3378035
8. Expresión de villina en tumores humanos: un estudio de microarrays tisulares en 14.398 tumores.  |  Dum, D., et al. 2022. Expert Rev Mol Diagn. 22: 665-675. PMID: 35866621
9. La villina-1 regula la ferroptosis en la progresión del cáncer colorrectal.  |  Hu, B., et al. 2024. FEBS J.. PMID: 39658274
10. La estructura primaria completa de la nebulina humana y su correlación con la estructura muscular.  |  Labeit, S. and Kolmerer, B. 1995. J Mol Biol. 248: 308-15. PMID: 7739042
11. Interacción multisituada del caldesmón con la Ca(2+)-calmodulina.  |  Huber, PA., et al. 1996. Biochem J. 316 (Pt 2): 413-20. PMID: 8687382
12. Clonación del ADNc de la nebulina de ratón. Pruebas de que la secuencia que codifica la nebulina está muy conservada entre los vertebrados.  |  Zhang, JQ., et al. 1996. Eur J Biochem. 239: 835-41. PMID: 8774733

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-Villin Antibody (1D2C3) tienen 81 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-Villin Antibody (1D2C3) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

Villin Anticuerpo (1D2C3) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: Villin

Especie de epítopo: chicken

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 81 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por Villin Anticuerpo (1D2C3):

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