VACVase Anticuerpo (E-3): sc-514189

El anticuerpo VACVase (E-3) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ VACVase (también designado como anticuerpo VACVase) que detecta la proteína VACVase de origen humano, de rata y de ratón mediante WB, IP, IF y ELISA. El anticuerpo VACVase (E-3) está disponible tanto en su forma no conjugada como en múltiples formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. VACVase, también conocido como hidrolasa de valaciclovir, BPHL (similar a hidrolasa de bifenilo) o MCNAA, es un miembro de 291 aminoácidos de la superfamilia de hidrolasas AB. Altamente expresado en el hígado y el riñón, y débilmente expresado en el corazón, el intestino y el músculo esquelético, VACVase es una serina hidrolasa que funciona para catalizar la activación hidrolítica de prodrogas de éster de aminoácidos y puede desempeñar un papel en la detoxificación química. VACVase existe como un monómero y contiene un residuo de serina en su sitio activo, lo que le permite hidrolizar y activar enzimáticamente compuestos como el valaciclovir (VACV), un fármaco antitumoral. VACVase se expresa en varias líneas celulares de carcinoma y, debido a su especificidad enzimática, puede ser un objetivo potencial de activación para prodrogas anticancerígenas y antivirales. VACVase existe en dos isoformas alternativamente empalmadas designadas α y β.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

VACVase Anticuerpo (E-3) Referencias:

1. Identificación de una valaciclovirasa humana: proteína similar a la bifenil hidrolasa como valaciclovir hidrolasa.  |  Kim, I., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 25348-56. PMID: 12732646
2. Una nueva enzima activadora de profármacos nucleósidos: especificidad de sustrato de la proteína similar a la bifenil hidrolasa.  |  Kim, I., et al. 2004. Mol Pharm. 1: 117-27. PMID: 15832508
3. Estructura y especificidad de una enzima humana activadora de valaciclovir: un modelo homológico de BPHL.  |  Kim, I., et al. 2004. Mol Pharm. 1: 434-46. PMID: 16028355
4. Caracterización de un mutante del virus de la vacuna con una deleción del gen D10R que codifica un supuesto regulador negativo de la expresión génica.  |  Parrish, S. and Moss, B. 2006. J Virol. 80: 553-61. PMID: 16378957
5. La caracterización de la enzima D10 del virus de la vacuna proporciona pruebas de un mecanismo de dos iones metálicos.  |  Soulière, MF., et al. 2009. Biochem J. 420: 27-35. PMID: 19210265
6. Conocimientos sobre los determinantes moleculares implicados en el reconocimiento de la tapa por la enzima D10 del virus de la vacuna.  |  Soulière, MF., et al. 2010. Nucleic Acids Res. 38: 7599-610. PMID: 20639534
7. La enzima D10 decapping del virus de la vacuna contribuye a la descomposición de los ARNm celulares y virales y a la virulencia en ratones.  |  Liu, SW., et al. 2014. J Virol. 88: 202-11. PMID: 24155373
8. Investigación de la inserción del IRES en el genoma del MVA recombinante como potenciador de la traducción en el contexto del decapado de transcripciones.  |  Alharbi, NK., et al. 2015. PLoS One. 10: e0127978. PMID: 26011541
9. Relación de selectividad alfa 1/alfa 2 en una serie de agonistas y su relación con las relaciones de actividad presináptica/postsináptica.  |  Kobinger, W. and Pichler, L. 1983. Eur J Pharmacol. 91: 129-33. PMID: 6137391
10. Nuevos conceptos sobre los receptores adrenérgicos alfa en farmacología.  |  Kobinger, W. 1984. J Pharmacol. 15 Suppl 1: 5-22. PMID: 6144815
11. Clonación y análisis de expresión de una nueva serina hidrolasa humana con similitud de secuencia con enzimas procariotas implicadas en la degradación de compuestos aromáticos.  |  Puente, XS. and López-Otín, C. 1995. J Biol Chem. 270: 12926-32. PMID: 7759552
12. Caracterización estructural y localización cromosómica del gen que codifica la proteína humana relacionada con la bifenil hidrolasa (BPHL).  |  Puente, XS., et al. 1998. Genomics. 51: 459-62. PMID: 9721218

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-VACVase Antibody (E-3) tienen 0 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-VACVase Antibody (E-3) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

VACVase Anticuerpo (E-3) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: VACVase

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 0 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por VACVase Anticuerpo (E-3):

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