V-ATPase B2 Anticuerpo (C-9): sc-166122

La ATPasa de tipo vacuolar (V-ATPasa) es una enzima multisubunitaria responsable de la acidificación de los orgánulos intracelulares eucariotas. Las V-ATPasa bombean protones en contra de un gradiente electroquímico, mientras que las F-ATPasa revierten el proceso, sintetizando así ATP. Un dominio periférico V1, que es responsable de la hidrólisis de ATP, y un dominio integral V0, que es responsable de la translocación de protones, componen la V-ATPasa. Nueve subunidades (A-H) conforman el dominio V1 y cinco subunidades (a, d, c, c' y c") conforman el dominio V0. Al igual que la F-ATPasa, es probable que la V-ATPasa opere a través de un mecanismo rotatorio. La subunidad V1 B de la V-ATPasa existe en dos isoformas. En el oído interno, la isoforma B1 de la V-ATPasa funciona en la secreción de protones y es necesaria para mantener el pH adecuado del endolinfa y la función auditiva normal. El gen que codifica la isoforma B1 de la V-ATPasa humana se localiza en el cromosoma 2cen-q13. Las mutaciones en este gen causan acidosis tubular renal distal asociada con sordera neurosensorial. La isoforma B2 de la V-ATPasa se expresa en el riñón y es la única isoforma B expresada en los osteoclastos. El gen que codifica la isoforma B2 de la V-ATPasa humana se localiza en el cromosoma 8p22-p21.

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V-ATPase B2 Anticuerpo (C-9) Referencias:

1. Distribución de las GTPasas Rab en el riñón de ratón y comparación con la H+-ATPasa vacuolar.  |  Curtis, LM. and Gluck, S. 2005. Nephron Physiol. 100: p31-42. PMID: 15838183
2. Relocalización de la subunidad B2 de la V-ATPasa a la membrana apical de las células claras epididimarias de ratones deficientes en la subunidad B1.  |  Da Silva, N., et al. 2007. Am J Physiol Cell Physiol. 293: C199-210. PMID: 17392376
3. Expresión compensatoria en membrana de la isoforma de la subunidad B2 de la V-ATPasa en células intercaladas medulares renales de ratones deficientes en B1.  |  Paunescu, TG., et al. 2007. Am J Physiol Renal Physiol. 293: F1915-26. PMID: 17898041
4. Papel de CFTR y ClC-5 en la modulación de la actividad de la H+-ATPasa vacuolar en el túbulo proximal renal.  |  Carraro-Lacroix, LR., et al. 2010. Cell Physiol Biochem. 26: 563-76. PMID: 21063094
5. La V-ATPasa promueve la transición epitelio-mesénquima inducida por el factor de crecimiento transformanteβ de las células epiteliales tubulares proximales de rata.  |  Cao, X., et al. 2012. Am J Physiol Renal Physiol. 302: F1121-32. PMID: 22129967
6. Interacción entre la V-ATPasa B2 y los receptores de (Pro)renina en la promoción de la progresión de la fibrosis tubulointersticial renal.  |  Liu, Y., et al. 2016. Sci Rep. 6: 25035. PMID: 27121029
7. La alteración de la V-ATPasa conduce a un aumento del pH lisosomal, da lugar a una degradación lisosomal alterada y al bloqueo del flujo autofágico, y contribuye a la neurotoxicidad del desarrollo inducida por el flúor.  |  Han, X., et al. 2022. Ecotoxicol Environ Saf. 236: 113500. PMID: 35421827
8. La sobreexpresión de la V-ATPasa B2 atenúa la lesión/fibrosis pulmonar al estabilizar la permeabilización de la membrana lisosomal y aumentar la degradación del colágeno.  |  Lee, JU., et al. 2022. Exp Mol Med. 54: 662-672. PMID: 35624153
9. La V-ATPasa B2 promueve la fagocitosis microglial de los restos de mielina mediante la inactivación de la vía de señalización MAPK.  |  Li, Y., et al. 2024. Neuropeptides. 106: 102436. PMID: 38733728
10. F-53B altera el metabolismo energético inhibiendo el eje V-ATPasa-AMPK en células neuronales.  |  Zhang, Y., et al. 2025. J Hazard Mater. 487: 137111. PMID: 39793390

El anticuerpo V-ATPase B1/2 preferido es el Anticuerpo V-ATPase B1/2 (F-6): sc-55544.